Antikörperisotypen

Bei Säugetieren werden Antikörper basierend auf der Anzahl der Y-Einheiten und der Art der schweren Kette in fünf Isotypen unterteilt: IgG, IgM, IgA, IgD und IgE.,id=“66a3850815″>

Isotype Heavy chain Light chain MW (kDa) Structure Function IgA1
IgA2 α1
α2 λ or κ 150–600 Monomer – tetramer

Most produced Ig., Gefunden in Schleimhautbereichen wie Darm, Atemwege und Urogenitaltrakt und verhindert deren Besiedlung durch Krankheitserreger. Resistent gegen Verdauung und wird in Milch ausgeschieden.

IgD δ λ oder κ 150 Monomer

Funktion unklar., Arbeitet mit IgM in der Entwicklung von B-Zellen; meistens B-Zellen gebunden

IgE ε λ oder κ 190 Monomer Bindet an Allergene und löst Histaminfreisetzung aus Mastzellen aus und ist an Allergien beteiligt. Schützt auch vor parasitären Würmern., IgG1
IgG2a IgG2b
IgG3
IgG4 γ1, γ2, γ3, γ4 λ or κ 150 Monomer

Major Ig in serum. Provides the majority antibody based in immunity against invading pathogens. Moderate complement fixer. IgG3 can cross placenta.,

IgM μ λ oder κ 900 Pentamer Erste Antwort Antikörper. Exprimiert auf der Oberfläche von B-Zellen und in sekretierter Form mit sehr hoher Avidität. Eliminiert Krankheitserreger in den frühen Stadien der B-Zell-vermittelten Immunität, bevor ausreichend IgG vorhanden ist.,

Schwere Ketten

Die Art der vorhandenen schweren Kette definiert die Klasse eines Antikörpers. Es gibt fünf Arten von Säugetier-Ig-Schwerkette mit griechischen Buchstaben bezeichnet: α, δ, ε, γ und μ. Diese Ketten finden sich in IgA -, IgD -, IgE -, IgG-und IgM-Antikörpern. Schwere Ketten unterscheiden sich in Größe und Zusammensetzung; α und γ enthalten ungefähr 450 Aminosäuren, während μ und ε ungefähr 550 Aminosäuren enthalten.

Jede schwere Kette hat zwei Regionen, die Konstante region und die variable region., Die konstante Region ist in allen Antikörpern desselben Isotyps identisch, unterscheidet sich jedoch in Antikörpern verschiedener Isotypen. Schwere Ketten γ, α und δ haben einen konstanten Bereich, der aus drei Tandem-Ig-Domänen besteht, und einen Scharnierbereich für zusätzliche Flexibilität, schwere Ketten μ und ε haben einen konstanten Bereich, der aus vier Immunglobulindomänen besteht. Die variable Region der schweren Kette unterscheidet sich in Abhängigkeit von der B-Zelle, die sie produziert hat, ist jedoch für alle Antikörper, die von einer einzelnen B-Zelle oder einem B-Zellklon produziert werden, gleich., Der variable Bereich jeder schweren Kette ist ungefähr 110 Aminosäuren lang und besteht aus einer einzigen Ig-Domäne.

Lichtketten

Bei Säugetieren gibt es nur zwei Arten von Lichtketten, λ und κ. Eine leichte Kette hat zwei aufeinanderfolgende Domänen: eine konstante Domäne und eine variable Domäne. Die ungefähre Länge einer leichten Kette beträgt 211-217 Aminosäuren. Jeder Antikörper enthält zwei leichte Ketten, die immer identisch sind. Andere Arten von Lichterketten, wie die iota (ι) – Kette, finden sich bei unteren Wirbeltieren wie Chondrichthyes und Teleostei.,

F(ab) und Fc Regionen

Die Y-Form eines Antikörpers kann in drei Abschnitte unterteilt werden: zwei F (ab) Regionen und eine Fc Region. Die F (ab) – Regionen enthalten die variable Domäne, die an kognitive Antigene bindet. Das Fc-Fragment liefert eine Bindungsstelle für endogene Fc-Rezeptoren auf der Oberfläche von Lymphozyten und ist auch die Bindungsstelle für sekundäre Antikörper. Darüber hinaus können Farbstoffe und Enzyme kovalent mit Antikörpern auf dem Fc-Anteil des Antikörpers zur experimentellen Visualisierung verknüpft werden.,

Diese drei Regionen können durch das proteolytische Enzym Pepsin in zwei F(ab) – und ein Fc-Fragmente gespalten werden. Antikörperfragmente haben bei bestimmten immunchemischen Techniken deutliche Vorteile. Das Fragmentieren von IgG-Antikörpern ist manchmal nützlich, da F (ab) – Fragmente (1) das Antigen nicht ausfallen lassen und (2) in lebenden Studien nicht an Immunzellen gebunden sind, da keine Fc-Region vorhanden ist. Aufgrund ihrer geringeren Größe und mangelnden Vernetzung (aufgrund des Verlusts der Fc-Region) werden F(ab) – Fragmente häufig zur Verwendung in Funktionsstudien radioaktiv markiert., Fc-Fragmente werden häufig als Fc-Rezeptorblockiermittel bei der immunhistochemischen Färbung verwendet.

Empfohlener Inhalt

  • Erfahren Sie mehr über die Vorteile von F(ab) und F(ab‘)2 Fragmenten.
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