Imunoglobuliny (Ig) vyžadují správné skládání a montáž těžkých (H) a lehké (L) řetězce tvoří funkční H2L2 dimer, který je vylučován z plazmatických buněk. Tento proces je závislý na endoplazmatickém retikulu (ER) Chaperon BiP, který se zaměřuje na nesprávné, složené nebo sestavené molekuly Ig pro degradaci., Při zkoumání mechanismu nízké sekrece IgG3 jsme identifikovali mutaci missense L368P v oblasti Ch3 lidského řetězce gamma3 H, která byla spojena se zhoršenou sekrecí intaktního a funkčního Ig. Non-vylučován H-řetězců zobrazí pomalejší elektroforetické migrace než vylučován H-řetězce, v souladu s nimi je glykosylovaný v POHOTOVOSTI, ale není plně zpracován v golgiho aparátu a sekreční dráhy. Reverze mutovaného kodonu s divokým typem obnovit sekreci IgG3, které se zobrazí stejně v pohodě specificity pro antigen jako non-vylučován IgG3., V testu fagocytózy in vitro však nebyl vylučovaný IgG3 opsonický. Výsledky ukazují, že správné skládání domény IgG3 Ch3 je nezbytné pro sekreci a účinnou funkci, ale neovlivňuje specificitu antigenu.