I. Úvod
II. Monomeru a Dimeru Strukturu
III. Interakce s DNA
IV. Odkazy
Pokyny
Prosím, zanechte komentář/návrhy nebo prosím, na vědomí používání tohoto webu tím, že navštívíte naši stránku zpětné vazby
Tento exponát zobrazuje molekul v levé části obrazovky, a text, který adres, struktura-funkce, vztahy molekul v pravé části (viz níže). Pomocí posuvníku doprava procházejte textem., Pokud používáte jiný prohlížeč než Firefox (doporučený prohlížeč pro tento web), nezapomeňte povolit vyskakovací okna. V prohlížeči Chrome můžete kliknout na ikonu blokování vyskakovacích oken v pravé části adresního řádku..
Chcete-li vyvolat vykreslení molekuly, která ilustruje konkrétní body, klikněte na tlačítka rádia:
klikněte na tlačítka Načíst PDB,, pokud jsou k dispozici.
obnovit molekuly, pomocí reset tlačítka:
Pokud změníte velikost okna prohlížeče, jednoduše aktualizujte stránku za účelem obnovení správné zobrazení.
i., Úvod
pozoruhodná molekula ve tvaru koblihy vlevo je beta podjednotka DNA polymerázy III E. coli (pol III). Tato podjednotka zajišťuje pozoruhodnou procesivitu holoenzymu během replikace DNA. Procesivita označuje schopnost polymeráz přidávat mnoho stovek nebo tisíců nukleotidů do rostoucího řetězce, aniž by se oddělily od šablony. Procesivita částečně odpovídá rychlým rychlostem syntézy DNA POLYMERÁZAMI DNA. Například E. coli replikuje celý svůj genom za ~40 minut (~80 000 bp/min)., Pol III beta podjednotka je prsten ve tvaru svorky, která zahrnuje DNA v centrální 35 angströmů díry, tethering zbytek pol III šablony.
návrat na začátek výstavy
II. Monomeru a Dimeru Strukturu
beta podjednotka je homodimer ze dvou, 366 aminokyselinových monomerů, každý monomer poskytuje jedna polovina svorky.
rozhraní dimeru je nové pokračování, přes hranici monomeru, struktury beta listu, nerozeznatelné od intra-monomerových beta listů (jedno rozhraní je znázorněno zde).,ur silné vodíkové vazby, které spojují beta prameny přes rozhraní, existuje několik dalších vazeb pomáhá stabilizovat dimer, včetně:
hydrofobní interakce aminokyselin sidechains – R skupiny phe106 a ile108 jednoho monomeru balení proti ile272 a leu273 ostatních a tvoří hydrofobní jádro;
iontové vazby (sůl mosty) mezi čtyři páry aminokyselinových postranních řetězců vystaveny rozpouštědla (vody);
iontová vazba párů (arg96-glu300 a arg103-glu304), které jsou nepřístupné pro solventní a že pravděpodobně tvoří zejména silné iontové vazby.,
projekt dvou karboxy termini z obličeje, který váže zbytek Holoenzymu Pol III. Všimněte si, že tato tvář obsahuje prominentní smyčky, které jsou vhodné pro vázání dalších podjednotek pol III.
každý monomer obsahuje tři domény s téměř identickou strukturou, ale ne identickou aminokyselinovou sekvencí. Amino, centrální, a karboxy domény každý přístav vnější vrstvu dvou beta listů, které podporují 2 vnitřní alfa spirály. Jádro dimerní svorky je tedy lemováno 12 alfa helixy (2 helixy/doména x 3 domény/monomer x 2 monomery).,
návrat na začátek výstavy
III. Interakce s DNA
35 Angströmů otvoru beta dimer je dostatečně velký, aby ubytovat dvojité spirálové nukleové kyseliny s malou stérické překážky jako modelovány tady na B-DNA (~20 Angströmů průměru). Náklon 12 centrálních alfa helixů je podobný symetrickému uspořádání šesti domén. Osa každé alfa šroubovice může být viděna jako kolmá k páteři cukru a fosfátu hlavních i menších drážek DNA, když je DNA modelována kolmo k rovině beta upínacího kroužku., Mnoho proteinů vázajících DNA obsahuje alfa spirály, které jsou orientovány rovnoběžně s páteří nukleové kyseliny. Tato orientace umožňuje alfa helixům rozpoznat a zapadnout do hlavní drážky cílové DNA. V kontrastu, kolmá orientace beta svorka šroubovice DNA a páteř se zdá být navržen tak, aby se zabránilo přístupu proteinu buď DNA drážky, a tudíž k usnadnění rychlého posuvné svorky podél DNA osy.,
Tyto zásady držet pro interakci s-forma DNA-RNA duplexů (~25 Angströmů průměr), zjistil na místě původní upínací Beta podjednotky na RNA-základním nátěrem šablonu začátku Okazaki fragment.