tak proč je tak důležitéučit se o struktuře bílkovin? Vezměme si příklad Alzheimerovy choroby, která postihuje mozek. Takže u některých lidí, jak onivěk, proteiny a jejich neurony začínají být špatně složeny apak tvoří agregáty mimo neurony, ato se nazývá amyloid. Takže amyloid je opravdu jenskružky špatně složených proteinů, které vypadají trochu takhle., A jak vidíte, asthis amyloid se hromadí, začíná zasahovats schopností neuronu odesílat zprávy, což vede k demenci a ztrátě paměti. Takže pokud můžeme pochopit tom, jak proteiny stát patologickou konformací v první řadě,pak bychom měli být schopni najít lék kvůli oslabující nemoci. A pochopit howproteins stát patologickou konformací, musíme nejprve pochopit, jak stát správně složené. Takže než začneme, jen chcemdělat rychlou recenzi termínů. Můžete mít jednu aminoacid, takže napíšu AA pro aminokyselinu., A pak můžetemají dvě aminokyseliny, které jsou spojeny dohromady peptidovou vazbou. Takže tohle je peptidová vazba. A jak přidáte víca více aminokyselin do tohoto řetězceaminokyselin, začnete získat to, co se nazývá apolypeptid, nebo mnoho peptidů, vazeb. A každá aminokyselinav tomto polypeptidu se pak nazývá zbytek. A pak se skládají bílkovinyjeden nebo více polypeptidů. A tak budu používat termspolypeptid a protein zaměnitelně. Takže na nejzákladnější úrovni máte primární strukturu., A primární struktura jenpopisuje lineární sekvenci aminokyselin aje určena peptidovou vazbou každé aminokyseliny. Takže kdybych měl vzít svůj amyloidexample z Alzheimerovy choroby a natáhnu tento protein celou cestu, pak je tato lineární sekvence pouze primární strukturou. Takže, jdeme dál, mymají sekundární strukturu. A sekundární strukturajen odkazuje na způsob, jakým se lineární posloupnostaminokyselin skládá na sebe. To je určeno interakcemi s kostmi. A to je určováno vodíkovými vazbami., Existují dva vzory motifsor, které byste měli být obeznámenis, z nichž první se nazývá alfa šroubovice. A pokud jste měli tento polypeptid a obalit ho kolem sebe do struktury podobné cívce, tak jako tak, pak máte alfa helix. A vodíkové vazby běží nahoru a dolů a stabilizují tuto strukturu. A další motiv nebo vzorže můžete být obeznámeni s je s beta list, ATO prostě vypadá takto. Vypadá to spíš jako cikcakový vzor. A beta list je založen na vodíkových vazbách, stejně jako tak., A pokud máte amino koncea karboxylové konce seřadí, jako tak, pak je tento listnazývaný paralelní beta list. A pak naopak, pokud máte jeden polypeptid, který je pak balíme uponitself, stejně jako to, a budete mít hydrogenbond stabilizační jako tak, pak máte amino endcoming kolem a čekají, až se carboxylend, a vy jste anti-paralelní konfiguraci. Existuje třetí úroveňproteinová struktura nazývaná terciární struktura atertiární struktura se týká vyššího pořadí skládání v polypeptidovém řetězci., A tak můžete tak trochu uvažovat o mnoha různých záhybech v polypeptidu, které se znovu skládají na sebe. A tak to závisívzdálená skupinová interakce, tak vzdálené interakce. A jen likesecondary strukturu, je stabilizedby vodíkové vazby, ale také další interakce, které přicházejí do hry, jako asvan der Waalsovy interakce. Máte také hydrofobníbalení a také tvorbu disulfidového můstku. Takže pokud prozkoumáme hydrofobní balení, řekněme, že máme složený polypeptid nebo protein., A tento protein se nachází uvodní polární prostředí vnitřku buňky. Takže pokud máme voduexteriér tohoto proteinu, pak najdeme allof polárních skupin na vnější interakcis touto vodou. A pak v interiéru byste našli nepolární nebo hydrofobní skupinuposunutí z vody. Disulfidové můstky na druhé straně popisují interakcizde pouze mezi cystiny. Cystiny jsou tedy atypy aminokyseliny, které mají speciální thiolovou skupinujako součást svého postranního řetězce., A tato thiolová skupinamá atom síry, který se může oxidovat, akdyž dojde k této oxidaci, získáte formacikovalentní vazbu mezi skupinami síry. Vznik disulfidového můstku nastáváexteriér buňky a máte tendenci vidět formaci oddělených thiolových skupin nainteriér buňky. A to proto, že vnitřníinteriér buňky má antioxidanty, kterégenerují redukční prostředí. A protože exteriér acell postrádá tyto antioxidanty, dostanete oxidačníprostředí., Takže kdybych se vás měl zeptat, které prostředí podporuje vznikdisulfidových mostů, řekl byste, že extracelulární prostor Ano. Pak je tu jedna finálníúroveň struktury bílkovin, a to se nazývákvartérní struktura. A kvartérní strukturapopisuje spojení mezi více polypeptidy. Stejné interakce, kteréurčují terciární strukturu, hrají roliobčanská struktura. A tak řekněme, že mám složený polypeptid, dva složené polypeptidy a třetí a čtvrtý. Kvartérní struktura je popsána interakcemi mezityto čtyři polypeptidy., A v rámci dokončenéproteinová struktura, každý jednotlivý polypeptidje nazýván podjednotkou. Protože tento proteinmá čtyři podjednotky, nazývá se tetramer. A tak pokud bych měl mít dvě podjednotky, to by tzv. dimery,tři by být nazýván trimer, a pak nic abovefour se nazývá multimer. Takže termín pro úplněsprávně složený protein se nazývá správnékonformace proteinu. A k dosáhnutísprávné potvrzení, musíte mít správnéprimární struktura, sekundární struktura, terciární struktura a kvartérní struktura., A pokud se některý z těchto úrovních struktury proteinů byly rozebrat,pak se začnete mít misfolding,které pak mohou přispět na některý z řadu chorobných stavů.