Antistof struktur og isotypes

tunge kæder

den foreliggende type tung kæde definerer klassen af et antistof. Der er fem typer pattedyr ig tung kæde betegnet med græske bogstaver: α,.,,, γ Og μ. Disse kæder findes i henholdsvis IgA, IgD, IgE, IgG og IgM antistoffer. Tunge kæder varierer i størrelse og sammensætning; α Og γ indeholder ca. 450 aminosyrer, mens μ Og ε har ca. 550 aminosyrer.

hver tung kæde har to regioner, den konstante region og den variable region., Den konstante region er identisk i alle antistoffer af samme isotype, men adskiller sig i antistoffer af forskellige isotyper. Tunge kæder γ, α Og δ Har en konstant region sammensat af tre tandem Ig-domæner og et hængselområde for øget fleksibilitet, tunge kæder μ Og ε Har en konstant region sammensat af fire immunoglobulindomæner. Den variable region i den tunge kæde varierer afhængigt af den B-celle, der producerede den, men er den samme for alle antistoffer produceret af en enkelt B-celle eller b-celleklon., 110 aminosyrer lang og er sammensat af et enkelt ig-domæne.

lette kæder

hos pattedyr er der kun to typer lette kæder, λ Og κ. En let kæde har to på hinanden følgende domæner: et konstant domæne og et variabelt domæne. Den omtrentlige længde af en let kæde er 211-217 aminosyrer. Hvert antistof indeholder to lette kæder, der altid er identiske. Andre typer lette kæder, såsom IOTA (ι) – kæden, findes i lavere hvirveldyr som Chondrichthyes og Teleostei.,

F(ab) og Fc regioner

Y-form af et antistof, kan opdeles i tre sektioner: to F(ab) – regioner og en Fc-regionen. F (ab) – regionerne indeholder det variable domæne, der binder til beslægtede antigener. FC-fragmentet tilvejebringer et bindingssted for endogene Fc-receptorer på overfladen af lymfocytter og er også bindingsstedet for sekundære antistoffer. Derudover kan farvestof og en .ymer kovalent forbindes med antistoffer på FC-delen af antistoffet til eksperimentel visualisering.,

disse tre regioner kan spaltes i to F(ab) og et FC-fragmenter af det proteolytiske en .ym pepsin. Antistoffragmenter har forskellige fordele ved visse immunokemiske teknikker. Fragmentering af IgG-antistoffer er undertiden nyttigt, fordi F (ab) – fragmenter (1) ikke udfælder antigenet, og (2) ikke vil være bundet af immunceller i levende studier på grund af manglen på en FC-region. På grund af deres mindre størrelse og mangel på tværbinding (på grund af tab af FC-regionen) radiomærkes F(ab) – fragmenter ofte til brug i funktionelle undersøgelser., FC-fragmenter bruges ofte som FC-receptorblokerende midler ved immunhistokemisk farvning.

Anbefalet indhold

• Lær om fordelene ved F(ab) og F(ab’)2 fragmenter.
• tilbage til antistofguiden.
• se vores nemme at følge videoprotokoller.