Indledning
II. Monomer og Dimer Struktur
III. Interaktion med DNA
IV. Henvisninger
Retninger
Du kan efterlade kommentarer/forslag eller du anerkender brugen af dette websted, ved at besøge vores feedback-side
Denne udstilling viser molekyler i den venstre del af skærmen og med tekst, der omhandler struktur-funktion forhold af molekyler i den højre del (nedenfor). Brug rullebjælken til højre for at rulle gennem teksten., Hvis du bruger anden bro .ser end Firefo. (den anbefalede bro .ser til dette siteebsted), skal du sørge for at tillade popups. I Chrome kan du klikke på ikonet popup-blokering i højre del af adresselinjen..
for at fremkalde gengivelser af molekylet, der illustrerer bestemte punkter, skal du klikke på radioknapperne:
klik venligst på Indlæs PDB-knapperne, , når de findes.
for at nulstille molekylet skal du bruge nulstillingsknapperne:
Hvis du ændrer størrelsen på dit bro .servindue, skal du blot opdatere siden for at gendanne korrekt visning.
I., Introduktion
det bemærkelsesværdige, donutformede molekyle til venstre er beta-underenheden af DNA-polymerase III af E. coli (pol III). Denne underenhed sørger for den bemærkelsesværdige processivitet af holoen .ymet under DNA-replikation. Processivitet henviser til polymerasers evne til at tilføje mange hundreder eller tusinder af nukleotider til en voksende kæde uden at adskille sig fra skabelonen. Processivitet tegner sig delvist for de hurtige hastigheder af DNA-syntese ved DNA-polymeraser. For eksempel replikerer E. coli hele sit genom på ~40 minutter (~80.000 bp/min)., Pol III beta-underenheden er en ringformet klemme, der omfavner DNA i et centralt 35 ångstrømhul, der binder resten af pol III til skabelonen.
tilbage til begyndelsen af udstillingen
II. Monomer og Dimer Struktur
beta-subunit er en homodimer af to, 366 aminosyre monomerer, hver monomer, der leverer halvdelen af klemmen.
dimer interface er en ny fortsættelse, på tværs af de monomere grænse, i en beta-sheet struktur, ikke kan skelnes fra intra-monomer beta-ark (et interface er illustreret her).,ur stærke hydrogenbindinger, at link beta tråde på tværs af grænsefladen, der er flere andre forbindelser bidrage til at stabilisere dimer, herunder:
hydrofobe interaktioner af aminosyre sidechains – R grupper af phe106 og ile108 af en monomer pack mod ile272 og leu273 af andre og danne en hydrofobe kerne;
ioniske obligationer (salt broer) mellem fire par aminosyre side kæder udsat for opløsningsmiddel (vand);
ioniske bond par (arg96-glu300 og arg103-glu304), der er utilgængelige for solvent, og at der sandsynligvis udgør en særlig stærk ioniske obligationer.,
De to carboxy termini projekt fra ansigtet, der binder resten af Pol III holoenzyme. Bemærk, at dette ansigt indeholder fremtrædende sløjfer, der er velegnede til at binde andre pol III underenheder.
hver monomer omfatter tre domæner med næsten identisk struktur, men ikke identisk aminosyresekvens. Amino -, central-og Carbo .y-domænerne har hver et ydre lag af to beta-ark, der understøtter 2 indre alfa-helices. Kernen i den dimeriske klemme er således foret med 12 alfa-helices (2 helices/domæne 3 3 domæner/monomer.2 monomerer).,
tilbage til begyndelsen af udviser
III. Interaktion med DNA
35 Ångstrøm hul af beta-dimer er stor nok til at rumme dobbelt heliske nukleinsyre med lidt sterisk hindring, da modelleret her for B-DNA (~20 Ångstrøm diameter). Hældningen af de 12 centrale alfa-heliiceser er ens på grund af det symmetriske arrangement af de seks domæner. Aksen for hver alfa-Heli.kan ses at være vinkelret på sukker-fosfat-rygraden i både større og mindre DNA-riller, når DNA ‘ et modelleres vinkelret på planet for beta-klemmeringen., Mange DNA-bindende proteiner indeholder alfa-helices, der er orienteret parallelt med nukleinsyrerygraden. Denne orientering gør det muligt for Alfa-helices at genkende og passe ind i hovedsporet af mål-DNA. I modsætning hertil synes den vinkelrette orientering af beta-klemmehjulene og DNA-rygraden designet til at forhindre proteinets adgang til enten DNA-rille og derfor for at lette hurtig glidning af klemmen langs DNA-aksen.,
disse principper gælder for interaktion med A-form DNA-RNA-duplekser (~25 Ångstrømdiameter), der findes på stedet for indledende fastspænding af Beta-underenheden ved RNA-primet skabelonen for starten af et Oka .aki-fragment.