så hvorfor er det så vigtigt atlære om proteinstruktur? Nå, lad os tage eksempletaf al .heimers sygdom, som påvirker hjernen. Så i visse mennesker, som dealder, proteiner og deres neuroner begynder at blive misfoldede ogderefter danner aggregater uden for neuronerne, ogdette kaldes amyloid. Så amyloid er virkelig bareklumper af misfoldede proteiner, der ser lidt ud som dette., Og som du kan se, somDenne amyloid bygger sig op, det begynder at forstyrremed neuronens evne til at sende beskeder, og dette førertil demens og hukommelsestab. Så hvis vi kan forstå, hvordan disse proteiner bliver misfoldede i første omgang, så kan vi måske finde en kur mod denne svækkende sygdom. Og for at forstå hvordanproteiner bliver misfoldede, må vi først forstå hvordande bliver korrekt foldet. Så før vi begynder, vil jeg bareat gøre en hurtig gennemgang af vilkår. Du kan få en aminosyre, så jeg skriver bare AA for aminosyre., Og så kan duhar to aminosyrer, der er forbundet medved en peptidbinding. Så dette er en peptidbinding. Og som du tilføjer mereog flere aminosyrer til denne kæde afaminosyrer, begynder du at få det, der kaldes apolypeptid eller mange peptidbindinger. Og hver aminosyreinden for dette polypeptid betegnes derefter en rest. Og så består proteineraf en eller flere polypeptider. Og så vil jeg bruge termspolypeptid og protein i flæng. Så på det mest grundlæggende niveau har du primær struktur., Og primær struktur barebeskriver den lineære sekvens af aminosyrer, ogDet bestemmes af peptidbindingen hver aminosyre. Så hvis jeg skulle tage mit amyloideksempel fra Al .heimers sygdom, og jeg strækker ud det protein hele vejen, så er denne lineære sekvens bare den primære struktur. Så så går vi videre, vi har sekundær struktur. Og sekundær strukturhenviser bare til den måde, hvorpå den lineære sekvens afaminosyrer folder på sig selv. Dette bestemmes afbackbone interaktioner. Og dette er bestemtprimært af hydrogenbindinger., Der er to motiver eller mønstre, som du bør være bekendtmed, hvoraf den første hedder en alpha Heli.. Og hvis du skulle tage dette polypeptid og pakke det omkring sig selv til en spolelignende struktur, ligesom det, så ville du have alpha Heli.. Og brintbindingerne løber bare op og ned og stabiliserer dettespoleret struktur. Og et andet motiv eller mønster, som du kan være bekendt med, er med et beta-ark, ogDet ser bare sådan ud. Det ser lidt mereligesom et patternig .ag mønster. Og beta-arket erstabiliseret af hydrogenbindinger, ligesom det., Og hvis du har amino enderog Carbo .yl ender line up, som så, så er dette arkkaldet et parallelt beta ark. Og så omvendt, hvis youhave en enkelt polypeptid, der er så indpakning op uponitself ligesom dette, og du har hydrogenbond stabiliserende som så, så har du den amino endcoming rundt og foring op med carboxylend, og du har en anti-parallel konfiguration. Der er et tredje niveau afproteinstruktur kaldet tertiær struktur, ogtertiær struktur refererer kun til en højere rækkefølge af foldning inden for en polypeptidkæde., Og så kan du tænke på det som de mange forskellige folder inden for et polypeptid, som derefter foldes på hinanden igen. Og så afhænger det affjern gruppeinteraktion, så fjerne interaktioner. Og ligesom den sekundære struktur stabiliseres den af hydrogenbindinger, men du har også nogle andre interaktioner, der kommer i spil, såsom Van der .aals interaktioner. Du har også hydrofobepakning, og også disulfidbro dannelse. Så hvis vi udforsker hydrophobicpacking bare en lille smule mere her — sige Vi har en foldedup polypeptid eller protein., Og dette protein findes indenfordet vandige polære miljø i det indre af en celle. Så hvis vi har vand på ydersiden af dette protein, så finder vi alleaf de polære grupper på ydersiden interagerende med dette vand. Og så på det indre, ville du finde den ikke-polære eller hydrofobe gruppeskjuler sig fra vandet. Disulfidbroer beskriver på den anden side en interaktion dersker kun mellem cystiner. Så cystiner er entype aminosyre, der har en særlig thiolgruppesom en del af sin sidekæde., Og dette thiol grouphar et svovl-atom, der kan blive oxideret, andwhen denne oxidation sker, får du formationof en kovalent binding mellem svovl-grupper. Dannelsen af en disulfidbro sker på ydersiden af en celle, og du har tendens til at se dannelsen af adskilte thiolgrupper på det indre af en celle. Og det er fordi det indre af cellen har antio .idanter, somgenererer et reducerende miljø. Og da ydersiden af acell mangler disse antio .idanter, får du et O .idationsmiljø., Så hvis jeg skulle spørge dig, hvilket miljø der favoriserer dannelsen af disulfidbroer, ville du sige, at det ekstracellulære rum gør det. Så er der en endeligniveau af proteinstruktur, og det kaldeskvaternær struktur. Bindingen mellem flere polypeptider. De samme interaktioner, sombestemme tertiær struktur spiller en rolle ikaternær struktur. Og så lad os sige, at jeg har et foldet polypeptid op,to foldede polypeptider og en tredje og en fjerde. Den kvartærestruktur er beskrevet af interaktionerne mellem disse fire polypeptider., Og inden for den afsluttedeproteinstruktur kaldes hver enkelt polypeptid en underenhed. Siden dette proteinhar fire underenheder, det kaldes en tetramer. Og så hvis jeg skulle have to underenheder, det ville blive kaldt en dimer, tre ville blive kaldt en trimer, og så noget abovefire kaldes en multimer. Så udtrykket for en heltkorrekt foldet op protein kaldes det rigtigeformation af et protein. Og for at opnåkorrekt bekræftelse skal du have den korrekteprimære struktur,sekundær struktur, tertiær struktur og kvaternær struktur., Og hvis nogen af disse niveaueraf proteinstruktur skulle bryde ned,så begynder du at have misfoldning,som derefter kan bidrage til nogen af en række sygdomstilstande.