isotipos de anticuerpos
en mamíferos, los anticuerpos se dividen en cinco isotipos: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, basados en el número de unidades y y el tipo de cadena pesada.,id=»66a3850815″>
IgA2
α2
Most produced Ig., Se encuentran en las áreas de la mucosa, como el intestino, tracto respiratorio y urogenital, y previene su colonización por patógenos. Resistente a la digestión y se secreta en la leche.
la Función de claro., Funciona con IgM en el desarrollo de células B; la mayoría de las células B enlazado
IgG2a IgG2b
IgG3
IgG4
Major Ig in serum. Provides the majority antibody based in immunity against invading pathogens. Moderate complement fixer. IgG3 can cross placenta.,
cadenas Pesadas
El tipo de cadena pesada de la presente define la clase de un anticuerpo. Hay cinco tipos de cadena pesada IG de mamíferos denotados por letras griegas: α, δ, ε, γ y μ. Estas cadenas se encuentran en anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. Las cadenas pesadas difieren en tamaño y composición; α y γ contienen aproximadamente 450 aminoácidos, mientras que μ y ε tienen aproximadamente 550 aminoácidos.
Cada cadena pesada tiene dos regiones, la región constante y la región variable., La región constante es idéntica en todos los anticuerpos del mismo isotipo, pero difiere en anticuerpos de diferentes isotipos. Las cadenas pesadas γ, α y δ tienen una región constante compuesta de tres dominios de Ig en tándem y una región de bisagra para mayor flexibilidad, las cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante compuesta de cuatro dominios de inmunoglobulina. La región variable de la cadena pesada difiere dependiendo de la célula B que la produjo, pero es la misma para todos los anticuerpos producidos por una sola célula B o clon de células B., La región variable de cada cadena pesada es de aproximadamente 110 aminoácidos de largo y se compone de un solo dominio Ig.
cadenas ligeras
en los mamíferos solo hay dos tipos de cadenas ligeras, λ y κ. Una cadena ligera tiene dos dominios sucesivos: un dominio constante y un dominio variable. La longitud aproximada de una cadena ligera es de 211-217 aminoácidos. Cada anticuerpo contiene dos cadenas ligeras que son siempre idénticas. Otros tipos de cadenas ligeras, como la cadena IOTA (ι), se encuentran en vertebrados inferiores como Chondrichthyes y Teleostei.,
regiones F(ab) y Fc
la forma Y de un anticuerpo se puede dividir en tres secciones: dos regiones F(ab) y una región Fc. Las regiones F (ab) contienen el dominio variable que se une a antígenos afines. El fragmento Fc proporciona un sitio de unión para los receptores Fc endógenos en la superficie de los linfocitos, y también es el sitio de unión para los anticuerpos secundarios. Además, el tinte y las enzimas se pueden unir covalentemente a anticuerpos en la porción Fc del anticuerpo para la visualización experimental.,
estas tres regiones pueden ser divididas en dos fragmentos F(ab) y uno Fc por la enzima proteolítica pepsina. Los fragmentos de anticuerpos tienen claras ventajas en ciertas técnicas inmunoquímicas. La fragmentación de anticuerpos IgG a veces es útil porque los fragmentos F (ab) (1) no precipitarán el antígeno y (2) no se unirán a las células inmunitarias en estudios vivos debido a la falta de una región Fc. A menudo, debido a su tamaño más pequeño y la falta de reticulación (debido a la pérdida de la región Fc), Los fragmentos F(ab) se radiomarcan para su uso en estudios funcionales., Los fragmentos de Fc se utilizan a menudo como agentes bloqueantes del receptor de Fc en la tinción inmunohistoquímica.
contenido recomendado
- conozca las ventajas de los fragmentos F(ab) y F(ab’)2.
- Volver a la guía de anticuerpos.
- Vea nuestros protocolos de vídeo fáciles de seguir.