entonces, ¿por qué es tan importante aprender sobre la estructura de las proteínas? Bueno, tomemos el ejemplo de la enfermedad de Alzheimer, que afecta al cerebro. Así que en ciertas personas a medida que envejecen, las proteínas y sus neuronas comienzan a deformarse y luego forman agregados fuera de las neuronas, y esto se llama amiloide. Por lo tanto, el amiloide es realmente solo grupos de proteínas mal plegadas que se parecen un poco a esto., Y como pueden ver, a medida que este amiloide se acumula, comienza a interferir con la capacidad de la neurona para enviar mensajes, y esto conduce a la demencia y la pérdida de memoria. Así que si podemos entender cómo estas proteínas se vuelven mal plegadas en primer lugar, entonces podríamos ser capaces de encontrar una cura para esta enfermedad debilitante. Y para entender cómo las proteínas se doblan mal, primero debemos entender cómo se doblan correctamente. Así que antes de empezar, Sólo quiero hacer una revisión rápida de los Términos. Puedes tener un aminoácido, así que escribiré AA para aminoácido., Y luego puedes tener dos aminoácidos que están unidos por un enlace peptídico. Así que esto es un enlace peptídico. Y a medida que agrega más y más aminoácidos a esta cadena de ácidos aminos, comienza a obtener lo que se llama apolipéptido, o muchos enlaces peptídicos. Y cada aminoácido dentro de este polipéptido se denomina residuo. Y luego las proteínas consisten en uno o más polipéptidos. Y así voy a utilizar el termospolipéptido y proteína indistintamente. Así que en el nivel más básico,tienes la estructura primaria., Y la estructura primaria solo describe la secuencia lineal de aminoácidos, yestá determinada por el enlace peptídico que une cada aminoácido. Así que si tuviera que tomar mi ejemplo de amiloide de la enfermedad de Alzheimer y estirar esa proteína hasta el final, entonces esta secuencia lineal es sólo la estructura primaria. Así que, continuando, tenemos una estructura secundaria. Y la estructura secundariaexiste la forma en que la secuencia lineal de ácidos amino se pliega sobre sí misma. Esto es determinado por las interacciones de Backbone. Y esto se determina principalmente por enlaces de hidrógeno., Hay dos patrones de motifsor con los que debes estar familiarizado, el primero de los cuales se llama hélice alfa. Y si tomaras este polipéptido y lo envolvieras en una estructura similar a una bobina, así, entonces tendrías la hélice alfa. Y los enlaces de hidrógeno corren hacia arriba y hacia abajo, estabilizando esta estructura en espiral. Y otro motivo o patrón con el que pueden estar familiarizados es con una hoja beta, y que se ve así. Parece más bien un patrón en zigzag. Y la hoja beta isstabilized por enlaces de hidrógeno, al igual que así., Y si tienes los extremos amino y los extremos carboxilo alinean, así, entonces esta hoja se llama una hoja beta paralela. Y, a la inversa, si tienes un único polipéptido que se envuelve en sí mismo así, y tienes el hidrogenbond estabilizándose así, entonces tienes el extremo amino que viene alrededor y alineado con el carboxilend, y tienes una configuración anti-paralela. Hay un tercer nivel de estructura proteica llamada estructura terciaria, y la estructura terciaria solo se refiere a un orden superior de plegamiento dentro de una cadena polipeptídica., Y así se puede pensar en ello como los muchos pliegues diferentes dentro de un polipéptido, que luego se pliegan uno sobre el otro de nuevo. Y esto depende de la interacción grupal distante, interacciones tan distantes. Y al igual que la estructura secundaria, está estabilizada por enlaces de hidrógeno, pero también hay otras interacciones que entran en juego, como las interacciones de Van der Waals. Usted también tiene hidrofóbicopacking, y también la formación de puente disulfuro. Así que si exploramos el embalado hidrofóbico un poco más por aquí say digamos que tenemos un polipéptido o proteína plegada., Y esta proteína se encuentra dentro del entorno polar acuoso del interior de una célula. Así que si tenemos agua en el exterior de esta proteína, entonces encontraremos todos los grupos polares en el exterior interactuando con esta agua. Y luego en el interior, encontrarías el grupo no polar o hidrofóbico saliendo del agua. Los puentes de disulfuro, por otro lado, describen una interacción que ocurre solo entre cistinas. Así cistinas son atype de aminoácidos que tienen un especial tiol agregado parte de su cadena lateral., Y este grupo de tiol tiene un átomo de azufre que puede oxidarse, y cuando se produce esta oxidación, se obtiene la formación de un enlace covalente entre los grupos de azufre. La formación de un puente disulfuro ocurre en la parte posterior de una célula, y se tiende a ver la formación de grupos tiol separados en la parte posterior de una célula. Y eso es porque el interior de la célula tiene antioxidantes, que generan un ambiente reductor. Y dado que el exterior de acell carece de estos antioxidantes, se obtiene un entorno oxidante., Así que si te preguntara qué entorno favorece la formación de puentes de sulfuro, dirías que el espacio extracelular sí. Luego hay un nivel final de estructura proteica, y eso se llama estructura cuaternaria. Y la estructura cuaternaria describe la unión entre múltiples polipéptidos. Las mismas interacciones que determinan la estructura terciaria desempeñan un papel en la estructura uterina. Así que digamos que tengo un polipéptido plegado, dos polipéptidos plegados, y un tercero y un cuarto. La estructura del cuaternario se describe por las interacciones entre estos cuatro polipéptidos., Y dentro de la estructura protéica completada, cada polipéptido individual se denomina subunidad. Dado que esta proteína tiene cuatro subunidades, se llama tetrámero. Así que si tuviera dos subunidades, se llamaría dímero, tres se llamarían trimer, y luego cualquier cosa por encima de cuatro se llamaría multimero. Así que el término para una proteína completamente doblada se llama la adecuada formación de una proteína. Y para lograr la confirmación adecuada, debe tener la estructura primaria correcta, la estructura secundaria,la estructura terciaria y la estructura cuaternaria., Y si cualquiera de estos niveles de la estructura de la proteína se descompone, entonces usted comienza a tener mal plegado, que luego puede contribuir a cualquiera de un número de estados de enfermedad.