I. Introducción
II. estructura de monómero y dímero
III. interacciones con el ADN
IV. referencias
direcciones
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I., Introducción
la notable molécula en forma de dona a su izquierda es la subunidad beta de la ADN polimerasa III de E. coli (pol III). Esta subunidad se prevé la notable procesividad de la holoenzima durante la replicación del ADN. Procesividad se refiere a la capacidad de las polimerasas para agregar muchos cientos o miles de nucleótidos a una creciente cadena sin disociar de la plantilla. La processividad explica parcialmente las rápidas tasas de síntesis de ADN por las polimerasas de ADN. Por ejemplo, E. coli Replica su genoma completo en ~40 minutos (~80,000 bp / min)., La subunidad beta de pol III es una abrazadera en forma de anillo que abraza el ADN en un orificio central de 35 angstrom, atando el resto de pol III a la plantilla.
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II. estructura de monómero y dímero
la subunidad beta es un homodímero de dos, 366 monómeros de aminoácidos, cada monómero proporciona la mitad de la abrazadera.
la interfaz dímero es una continuación novedosa, a través del límite monómero, de una estructura de hoja beta, indistinguible de las hojas beta intra-monómero (una interfaz se ilustra aquí).,ur fuertes enlaces de hidrógeno que unen las hebras beta a través de la interfaz, Hay varios otros enlaces que ayudan a estabilizar el dímero, incluyendo:
interacciones hidrofóbicas de cadenas laterales de aminoácidos – grupos R de phe106 e ile108 de un paquete de monómeros contra ile272 y leu273 del otro y forman un núcleo hidrofóbico;
enlaces iónicos (puentes salinos) entre cuatro pares de aminoácidos cadenas laterales expuestas al Disolvente (Agua); pares de enlaces iónicos (arg96-glu300 y arg103-glu304) que son inaccesibles al disolvente y que probablemente forman enlaces iónicos particularmente fuertes.,
los dos carboxi termini se proyectan desde la cara que une el resto de la Holoenzima Pol III. Tenga en cuenta que esta cara contiene bucles prominentes que son muy adecuados para unir otras subunidades pol III.
cada monómero comprende tres dominios con una estructura casi idéntica, pero no una secuencia de aminoácidos idéntica. Los dominios amino, central y carboxi albergan cada uno una capa externa de dos hojas beta que soportan 2 hélices alfa internas. Por lo tanto, el núcleo de la abrazadera dimérica está forrado con 12 hélices alfa (2 hélices/dominio x 3 dominios/monómero x 2 monómeros).,
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III. interacción con el ADN
el agujero de 35 Angstrom del dímero beta es lo suficientemente grande como para acomodar ácido nucleico doble helicoidal con poco obstáculo estérico como se modela aquí para el ADN-B (~20 Angstrom de diámetro). La inclinación de las 12 hélices alfa centrales es similar debido a la disposición simétrica de los Seis dominios. El eje de cada hélice alfa puede ser visto como perpendicular a la columna vertebral de azúcar-fosfato de ambos surcos de ADN mayores y menores cuando el ADN es modelado perpendicular al plano del anillo de abrazadera beta., Muchas proteínas de unión al ADN contienen hélices alfa que están orientadas paralelas a la columna vertebral del ácido nucleico. Esta orientación permite que las hélices alfa reconozcan y encajen en la ranura principal del ADN objetivo. En contraste, la orientación perpendicular de las hélices de abrazadera beta y la columna vertebral de ADN parece diseñada para evitar el acceso de la proteína a cualquiera de las ranuras de ADN y, por lo tanto, para facilitar el deslizamiento rápido de la abrazadera a lo largo del eje de ADN.,
estos principios se mantienen para la interacción con duplexes de ADN-ARN de forma A (~25 Angstrom de diámetro), que se encuentran en el sitio de sujeción inicial de la subunidad Beta en la plantilla de cebado de ARN del inicio de un fragmento de Okazaki.