las inmunoglobulinas (Ig) requieren el plegado y el montaje correctos de las cadenas pesadas (H) y ligeras (l) para formar un dímero h2l2 funcional que se secreta a partir de las células plasmáticas. Este proceso depende del retículo endoplásmico (re) chaperona bip, que se dirige incorrectamente, plegado o ensamblado moléculas de Ig para la degradación., Al investigar el mecanismo de baja secreción de IgG3, identificamos una mutación sin sentido L368P en la región Ch3 de la Cadena H gamma3 humana que se asoció con una secreción alterada de Ig intacta y funcional. Las cadenas h NO secretadas mostraron una migración electroforética más lenta que las cadenas h secretadas, consistente con que se glicosilaron en la sala de emergencias, pero no se procesaron completamente en el aparato de golgi y la vía secretora. La reversión del codón mutado al tipo salvaje restauró la secreción de la IgG3, que mostró la misma especificidad fina para el antígeno que la IgG3 no secretada., Sin embargo, la IgG3 no secretada no fue opsónica en un ensayo de fagocitosis in vitro. Los resultados indican que el plegamiento correcto del dominio IgG3 Ch3 es esencial para la secreción y la función efectiva, pero no afecta la especificidad para el antígeno.