I. Introduction
II. Structure monomère et dimère
III. Interactions avec L’ADN
IV. références
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I., Introduction
la molécule remarquable en forme de beignet à votre gauche est la sous-unité bêta de L’ADN polymérase III d’E. coli (pol III). Cette sous-unité assure la processivité remarquable de l’holoenzyme lors de la réplication de l’ADN. La processivité fait référence à la capacité des polymérases à ajouter plusieurs centaines ou milliers de nucléotides à une chaîne en croissance sans se dissocier du gabarit. La processivité explique en partie les taux rapides de synthèse de l’ADN par les ADN polymérases. Par exemple, E. coli réplique son génome entier en ~40 minutes (~80 000 bp/min)., La sous-unité beta pol III est une pince en forme d’anneau qui embrasse L’ADN dans un trou central de 35 angstrom, attachant le reste de pol III au gabarit.
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II. structure monomère et dimère
la sous-unité bêta est un homodimère de deux, 366 monomères d’acides aminés, chaque monomère fournissant la moitié de la pince.
l’interface dimère est une nouvelle continuation, à travers la limite du monomère, d’une structure de feuille bêta, indiscernable des feuilles bêta intra-monomères (une interface est illustrée ici).,ur fortes liaisons hydrogène qui relient les brins bêta à travers l’interface, il existe plusieurs autres liaisons aidant à stabiliser le dimère, notamment:
interactions hydrophobes des chaînes latérales d’acides aminés – groupes R de phe106 et ile108 d’un paquet de monomères contre ile272 et leu273 de l’autre et forment un noyau hydrophobe;
liaisons ioniques chaînes exposées au solvant (eau);
paires de liaisons ioniques (arg96-glu300 et arg103-glu304) inaccessibles au solvant et susceptibles de former des liaisons ioniques particulièrement fortes.,
Les deux Termini carboxy projettent à partir de la face qui lie le reste de L’holoenzyme Pol III. Notez que cette face contient des boucles proéminentes qui sont bien adaptées pour lier d’autres sous-unités pol III.
chaque monomère comprend trois domaines avec une structure presque identique, mais pas une séquence d’acides aminés identique. Les domaines amino, central et carboxy abritent chacun une couche externe de deux feuilles bêta qui supportent 2 hélices alpha internes. Ainsi, le noyau de la pince dimérique est garni de 12 hélices alpha (2 hélices/domaine x 3 domaines/monomère x 2 monomères).,
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III. Interaction avec L’ADN
le trou Angstrom 35 du dimère bêta est assez grand pour accueillir un acide nucléique double hélicoïdal avec peu d’obstacle stérique comme modélisé ici pour L’ADN-B (~20 Diamètre Angstrom). L’inclinaison des 12 hélices alpha centrales est similaire en raison de la disposition symétrique des six domaines. On peut voir que l’axe de chaque hélice alpha est perpendiculaire à l’épine dorsale sucre-phosphate des rainures d’ADN majeures et mineures lorsque l’ADN est modélisé perpendiculairement au plan de l’anneau de serrage bêta., De nombreuses protéines de liaison à l’ADN contiennent des hélices alpha orientées parallèlement à l’épine dorsale des acides nucléiques. Cette orientation permet aux hélices alpha de reconnaître et de s’insérer dans la rainure principale de l’ADN cible. En revanche, l’orientation perpendiculaire des hélices de la pince bêta et de l’épine dorsale de l’ADN semble conçue pour empêcher l’accès de la protéine à l’un ou l’autre sillon de l’ADN et donc pour faciliter le glissement rapide de la pince le long de l’axe de l’ADN.,
ces principes sont valables pour l’interaction avec des duplexes ADN-ARN de forme A (~25 Diamètre Angstrom), trouvés sur le site de serrage initial de la sous-unité bêta au niveau du modèle ARN-amorcé du début d’un fragment Okazaki.