Les Prionoses sont un groupe de maladies neurodégénératives humaines et animales causées par des prions, des agents pathogènes infectieux qui diffèrent des bactéries, des champignons, des parasites, des viroïdes et des virus. Malgré des recherches intensives au cours des trois dernières décennies, aucun acide nucléique n’a été trouvé dans les prions et des données expérimentales considérables soutiennent que les prions sont composés exclusivement de protéines (glycoprotéines)., La protéine prion normale (PrPC) est codée par un gène présent dans toutes les cellules nucléaires de l’homme et d’autres mammifères, mais est exprimée de manière constitutive principalement dans les neurones. PrPC est sensible à la protéase et non pathogène, mais il peut être modifié à la forme pathologique et résistant à la protéase désigné PrPSC qui est essentiel pour l’infectiosité. Les maladies à prions se manifestent par des troubles infectieux, génétiques ou sporadiques et sont également appelées encéphalopathies spongiformes transmissibles (est). Les est culminent avec une dégénérescence progressive et fatale du SNC., Les prionoses humaines comprennent la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), le kuru, le syndrome de Gerstman-Sträussler-Scheinker (GSS) et l’insomnie familiale fatale (FFI). Chez les mammifères, plus de 15 espèces différentes ont été décrites pour souffrir de troubles des prions jusqu’à présent. La tremblante des moutons et des chèvres est la plus ancienne et la plus étudiée des maladies à prions., On pense que l’encéphalopathie spongiforme Bovine (ESB) et l’encéphalopathie transmissible du vison résultent de l’alimentation de produits animaux infectés par la tremblante, alors que l’ESB a été identifiée dans la transmission à la souris, aux chats domestiques, à deux espèces exotiques de ruminants et au singe. Plus de 20 cas de forme cliniquement et pathologiquement atypique de la MCJ, appelée « nouvelle variante » de la MCJ (vMCJ) ont été reconnus chez des personnes exceptionnellement jeunes au Royaume-Uni. Il existe de solides preuves que la même souche de prion est impliquée à la fois dans L’ESB et la vMCJ., Il suggère la rupture de la barrière des espèces qui se traduit par la propagation de l’ESB à l’homme, putativement par l’exposition alimentaire. Comprendre la fonction des protéines prion et leur modification de la forme pathologique peut donner un nouvel aperçu des mécanismes étiologiques et pathogènes ainsi que d’autres maladies causées par des protéines aberrantes, y compris la maladie d’Alzheimer, la sclérose latérale amyotrophique et la maladie de Parkinson. (Onglet. 4, Fig. 3, Réf. 76.)