protéine intégrale définition

une protéine intégrale, parfois appelée protéine membranaire intégrale, est une protéine qui possède une région fonctionnelle spéciale dans le but de sécuriser sa position dans la membrane cellulaire. En d’autres termes, une protéine intégrale se verrouille dans la membrane cellulaire. Il le fait avec des régions d’acides aminés spécifiques qui sont attirés au milieu de la membrane plasmique. Une protéine intégrale typique peut être vue dans l’image ci-dessous.,

la protéine intégrale vue ici traverse la membrane plasmique (P) plusieurs fois. Ce n’est pas toujours le cas, certaines protéines intégrales n’ont qu’une seule région qui s’étend dans le hydrophobe couche interne de la membrane plasmique. La région de la protéine vue en vert est également hydrophobe. L’influence positive de ces interactions non polaires et la force négative d’essayer de pousser dans une région remplie d’eau maintiennent les protéines intégrales en place., Outre cette fonction de base causée par la structure similaire de toutes les protéines intégrales, une seule protéine intégrale peut participer à de nombreuses réactions différentes.

intégrante de la protéine peut être comparé à une protéine périphérique. Une protéine périphérique est souvent attachée à la membrane plasmique, mais seulement aux têtes des molécules de phospholipides. La plupart peuvent se détacher facilement et ne sont pas vraiment liés à l’intérieur de la membrane. Une protéine intégrale, en raison de la chimie de l’environnement qui l’entoure, ne peut jamais quitter la membrane plasmique., Parfois, une protéine périphérique et une protéine intégrale fonctionneront conjointement pour accomplir une tâche.

fonction de la protéine intégrale

la fonction de base d’au moins une partie de chaque protéine intégrale est de fixer la protéine à une membrane plasmique. Cette membrane peut être la membrane plasmique entourant les mitochondries, ou la membrane interne des mitochondries. Ils sont présents sur la paroi cellulaire la plus externe, ainsi que sur l’enveloppe nucléaire, qui entoure le noyau et lie l’ADN., Il existe une protéine intégrale associée à chaque membrane plasmique vivante, et la plupart des cellules en comprennent des centaines, voire des milliers.

la fonction ultime de chaque protéine intégrale varie selon l’organisme, l’organite et même selon l’emplacement le long d’un morceau microscopique de membrane plasmique. Une protéine intégrale peut fonctionner comme messager, transférant un signal entre l’espace extracellulaire et le cytosol. De nombreuses protéines intégrales comme celle-ci sont utilisées dans la réception des hormones et le transfert de leurs messages.,

Certaines protéines membranaires intégrales font partie de grands complexes de protéines, responsable d’un certain nombre de réactions qui ont lieu à travers une membrane. L’ATP synthase, par exemple, est le complexe multi-protéique qui produit de l’ATP dans les organismes vivants, des plantes aux humains. Il réside sur la membrane mitochondriale interne. Ici, la chaîne de transport d’électrons a accumulé des ions d’un côté de la membrane, créant un gradient. L’ATP synthase utilise la pression de ce gradient comme un barrage hydroélectrique et utilise l’énergie fournie pour produire de l’ATP.,

une protéine intégrale différente peut ne pas s’étendre tout au long de la membrane plasmique. Au lieu de cela, ces protéines intégrales peuvent avoir besoin d’être liées à une membrane afin que leur produit soit facile à expulser. Certaines des protéines responsables de la production de neurotransmetteurs fonctionnent de cette façon. Cela permet d’amasser le produit là où il est le plus nécessaire, à l’extrémité même des neurones où le signal peut être libéré.,

structure protéique intégrale

bien que la structure d’une protéine intégrale en dehors de la région de liaison de la membrane plasmique puisse varier considérablement en fonction de sa fonction, il n’y a que trois thèmes communs de liaison à la membrane plasmique dans les cellules vivantes que nous connaissons actuellement. Les deux premiers impliquent la séquence d’acides aminés qui constitue la protéine, et le troisième implique une modification de la protéine après sa création qui lui donne un ancrage à base de lipides dans la membrane plasmique.,

L’Hélice Alpha

L’hélice alpha est une forme produite par une certaine chaîne d’acides aminés qui ressemble exactement comme son nom l’indique. Les interactions entre les acides aminés les uns à côté des autres font un virage vers le bas et vers l’intérieur, créant une structure similaire à un escalier en colimaçon. Les hélices Alpha ont tendance à être non polaires, ce qui leur donne un avantage distinct pour rester liées dans la région hydrophobe de la queue de la membrane. Une hélice alpha transmembranaire s’étend tout au long de la membrane. Une protéine intégrale ne peut avoir qu’une seule région d’hélice alpha, comme indiqué à l’extrême gauche de l’image ci-dessous.,

de Nombreuses autres protéines emploient plusieurs hélices alpha, qui traversent la membrane. Cela permet la création d’un canal protéique, ou un trou dans la membrane plasmique qui permet à diverses substances de passer. Commun parmi les bactéries est la troisième image, le baril bêta.

le baril bêta

une feuille bêta est une chaîne complexe d’acides aminés qui forme une feuille aplatie et rigide. Comme l’hélice alpha, c’est l’une des principales formes d’une chaîne d’acides aminés peuvent prendre sur., Lorsque de nombreuses feuilles bêta s’étendent à travers la membrane, créant un pore, la structure est appelée un baril bêta. L’extérieur des feuilles bêta a des résidus hydrophobes et la protéine intégrale peut être verrouillée dans la membrane plasmique. Comme l’hélice alpha transmembranaire, le baril bêta nécessite la séquence correcte d’acides aminés pour que la protéine intégrale maintienne le contact avec la membrane.

L’ancrage lipidique

un ancrage lipidique est un attachement hydrophobe non polaire à certaines protéines qui lui permet d’être intégré dans la membrane plasmique., Au lieu d’être codée dans le code génétique de la protéine, la protéine elle-même est modifiée par un processus différent. Par une réaction biochimique, un acide gras ou un autre lipide est lié de manière covalente à la protéine elle-même, généralement à une extrémité. Le lipide est ensuite utilisé dans la constitution de la membrane plasmique, où il est piégé par sa nature avec les autres lipides des régions de la queue des phospholipides. Une protéine intégrale avec un ancrage lipidique n’est pas image dans l’image ci-dessus.

Quiz

1. Lequel des éléments suivants est la caractéristique déterminante d’une protéine intégrale?
A., Partie qui se lie à la région hydrophobe de la membrane plasmique
B. fixation à la membrane plasmique de quelque manière que ce soit
C. conduite de réactions enzymatiques près de la membrane

la réponse à la Question #1
A est correcte. Une protéine intégrale peut avoir une activité enzymatique, mais elle peut aussi être une protéine structurelle. Une partie du nom implique que la protéine s’intègre dans la membrane plasmique et n’est pas simplement attirée par elle, comme c’est le cas avec les protéines périphériques.

2., Un scientifique du laboratoire a appris à séparer les protéines intégrales de la membrane plasmique. Il met simplement les cellules dans une solution contenant un détergent, comme du savon à vaisselle, et les protéines sont extraites de la membrane. Que doit faire le détergent aux protéines pour les extraire entières?
A. détruire les liaisons de leurs acides aminés
B. remplacer les liaisons des membranes plasmiques par celles des molécules détergentes
C. Couper physiquement la protéine intégrale de la membrane

la réponse à la Question #2
B est correcte., Les protéines membranaires intégrales sont entourées de molécules de détergent, qui forcent leur chemin entre les phospholipides. Comme les phospholipides, les molécules de détergent ont des régions polaires et non polaires. Ils ont une affinité beaucoup plus élevée pour les interactions non polaires, ce qui les amène à entourer la protéine intégrale. Lorsque toutes les liaisons entre la protéine et la membrane sont remplacées par des liaisons avec le détergent, la protéine intégrale est libérée.

3., En ne regardant que le code génétique, Quelle est une façon de distinguer une protéine intégrale d’une protéine qui ne se lie pas à la membrane?
A. Il n’y a aucun moyen de dire simplement en regardant la génétique
B. Regardez combien de A vs T il y a dans le code
C. Recherchez des signes d’hélices alpha et de barils bêta

la réponse à la Question #3
C est correcte. La présence d’hélices alpha et de barils bêta peut être détectée par une simple analyse du code génétique. Les simulations informatiques sont assez avancées, et nous en savons assez sur ces structures pour prédire leur présence., Si leur présence est prévue, et la structure suggère qu’ils sont également des résidus hydrophobes, cela signifie probablement qu’ils seront placés ou trouver leur chemin vers la membrane plasmique la plus proche en tant que protéine intégrale.

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