isotypes des anticorps

chez les mammifères, les anticorps sont divisés en cinq isotypes: IgG, IgM, IgA, IgD etge, en fonction du nombre D’unités Y et du type de chaîne lourde.,id= »66a3850815″>

Isotype Heavy chain Light chain MW (kDa) Structure Function IgA1
IgA2 α1
α2 λ or κ 150–600 Monomer – tetramer

Most produced Ig., Trouvé dans les zones muqueuses, telles que l’intestin, les voies respiratoires et urogénitales, et empêche leur colonisation par des agents pathogènes. Résistant à la digestion et est sécrété dans le lait.

IgD δ λ ou κ 150 Monomère

la Fonction incertaine., Fonctionne avec des IgM dans le développement des cellules B; la plupart des cellules B lié

IgE ε λ ou κ 190 Monomère se Lie à des allergènes et déclenche la libération d’histamine par les mastocytes et est impliqué dans l’allergie. Protège également contre les vers parasites., IgG1
IgG2a IgG2b
IgG3
IgG4 γ1, γ2, γ3, γ4 λ or κ 150 Monomer

Major Ig in serum. Provides the majority antibody based in immunity against invading pathogens. Moderate complement fixer. IgG3 can cross placenta.,

IgM μ λ ou κ 900 Pentamère Première réponse anticorps. Exprimé à la surface des cellules B et sous une forme sécrétée avec une avidité très élevée. Élimine les agents pathogènes dans les premiers stades de l’immunité médiée par les cellules B avant qu’il N’y ait suffisamment D’IgG.,

chaînes Lourdes

Le type de chaîne lourde de la présente définit la classe d’un anticorps. Il existe cinq types de chaîne lourde IG de mammifères désignés par des lettres grecques: α, δ, ε, γ Et μ. Ces chaînes se trouvent dans les anticorps IgA, IgD ,ge, IgG et IgM, respectivement. Les chaînes lourdes diffèrent en taille et en composition; α Et γ contiennent environ 450 acides aminés, tandis que μ Et ε ont environ 550 acides aminés.

Chaque chaîne lourde comprend deux régions, la région constante et la région variable., La région constante est identique dans tous les anticorps du même isotype, mais diffère dans les anticorps de différents isotypes. Les chaînes lourdes γ, α Et δ ont une région constante composée de trois domaines IG en tandem et une région charnière pour plus de flexibilité, les chaînes lourdes μ Et ε ont une région constante composée de quatre domaines d’immunoglobuline. La région variable de la chaîne lourde diffère selon la cellule B qui l’a produite, mais est la même pour tous les anticorps produits par une seule cellule B ou un clone de cellule B., La région variable de chaque chaîne lourde est d’environ 110 acides aminés de long et est composée d’un seul domaine Ig.

chaînes légères

Chez les mammifères, il existe seulement deux types de chaîne légère, λ et κ. Une chaîne légère a deux domaines successifs: un domaine constant et un domaine variable. La longueur approximative d’une chaîne légère est de 211-217 acides aminés. Chaque anticorps contient deux chaînes légères qui sont toujours identiques. D’autres types de chaînes légères, telles que la chaîne IOTA (ι), se trouvent chez les vertébrés inférieurs comme Chondrichthyes et Teleostei.,

régions F(ab) et Fc

la forme en Y d’un anticorps peut être divisée en trois sections: deux régions F(ab) et une région Fc. Les régions F(ab) contiennent le domaine variable qui se lie aux antigènes apparentés. Le fragment Fc fournit un site de liaison pour les récepteurs Fc endogènes à la surface des lymphocytes, et est également le site de liaison pour les anticorps secondaires. En outre, le colorant et les enzymes peuvent être liés de manière covalente à des anticorps sur la partie Fc de l’anticorps pour la visualisation expérimentale.,

ces trois régions peuvent être clivées en deux fragments F(ab) et un Fc par l’enzyme protéolytique pepsine. Les fragments d’anticorps présentent des avantages distincts dans certaines techniques immunochimiques. La fragmentation des anticorps IgG est parfois utile car les fragments F(ab) (1) ne précipiteront pas l’antigène et (2) ne seront pas liés par les cellules immunitaires dans les études vivantes en raison de l’absence de région Fc. Souvent, en raison de leur plus petite taille et de l’absence de réticulation (due à la perte de la région Fc), les fragments F(ab) sont radiomarqués pour être utilisés dans des études fonctionnelles., Les fragments Fc sont souvent utilisés comme agents de blocage des récepteurs Fc dans la coloration immunohistochimique.

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