les immunoglobulines (Ig) nécessitent un pliage et un assemblage corrects des chaînes lourdes (H) et légères (L) pour former un dimère h2l2 fonctionnel qui est sécrété par les plasmocytes. Ce processus dépend du Chaperon bip du réticulum endoplasmique (ER), qui cible les molécules D’Ig mal repliées ou assemblées pour la dégradation., En étudiant le mécanisme de la faible sécrétion D’IgG3, nous avons identifié une mutation missense L368P dans la région Ch3 de la chaîne h gamma3 humaine qui était associée à une sécrétion altérée d’Ig intact et fonctionnel. Les chaînes H Non sécrétées ont montré une migration électrophorétique plus lente que les chaînes h sécrétées, ce qui correspond à leur glycosylation dans L’ER mais pas complètement traitée dans l’appareil de golgi et la voie sécrétoire. Le retour du codon muté au type sauvage a rétabli la sécrétion de L’IgG3, qui présentait la même spécificité fine pour l’antigène que L’IgG3 non sécrété., Cependant, L’IgG3 non sécrété n’était pas opsonique dans un test de phagocytose in vitro. Les résultats indiquent que le repliement correct du domaine IgG3 Ch3 est essentiel pour la sécrétion et la fonction efficace, mais n’affecte pas la spécificité de l’antigène.