Immunglobulinok (Ig) megkövetelik a megfelelő összecsukható valamint a közgyűlés, mind nehéz (H), világos (L) láncokat alkotnak egy funkcionális H2L2 dimer, hogy kiválasztódik a plazmasejtek. Ez a folyamat az endoplazmatikus retikulum (ER) chaperone BiP-től függ, amely a nem megfelelően hajtogatott vagy összeszerelt Ig molekulákat célozza meg a lebomlás érdekében., Az alacsony IgG3 szekréció mechanizmusának vizsgálata során egy l368p missense mutációt azonosítottunk az emberi gamma3 h-lánc Ch3 régiójában, amely az intakt és funkcionális Ig károsodott szekréciójával társult. A nem-kiválasztódik H-láncok jelenik meg lassabb elektroforetikus migráció, mint kiválasztódik H-láncok, összhangban azzal, hogy glikozilált a SÜRGŐSSÉGIN, de nem teljesen feldolgozott, a golgi-készülék, illetve szekréciós út. A mutált kodon visszatérése az IgG3 vad típusú helyreállított szekréciójához, amely ugyanolyan finom specifitást mutatott az antigénre, mint a nem szekretált IgG3., A nem szekretált IgG3 azonban in vitro fagocitózis-vizsgálatban nem volt opszonikus. Az eredmények azt mutatják, hogy a helyes IgG3 Ch3 domain hajtogatás elengedhetetlen a szekrécióhoz és a hatékony működéshez, de nem befolyásolja az antigén specifitását.