akkor miért olyan fontos, hogyismerje meg a fehérje szerkezetét? Nos, vegyük a példátaz Alzheimer-kór, amely befolyásolja az agyat. Egyes embereknél a fehérjék és az idegsejtjeik kezdenek összezsugorodni, majd az idegsejteken kívül aggregátumokat képeznek, és ezt amiloidnak nevezik. Tehát az amiloid valóban justclumps rosszul bekötött fehérjék, hogy néz ki egy kicsit, mint ez., Amint látja, az asztisz amiloid felhalmozódik, elkezd zavarni a neuron üzenetküldési képességét, ami demenciához és memóriavesztéshez vezet. Tehát, ha meg tudjuk érteni, hogyanezek a fehérjék először rosszul össze vannak kötve, akkor talán meg tudjuk találni a gyógymódotez a legyengítő betegség. Ahhoz, hogy megértsük, hogyana fehérjék rosszul vannak bekötve, először meg kell értenünk, hogyanmegfelelően összecsukódnak. Tehát mielőtt elkezdenénk, csak azt akarom, hogy gyorsan áttekintsük a feltételeket. Kaphatsz egy aminoacidot, ezért írok egy AA-t aminosavnak., Ezután két olyan aminosavat kaphat, amelyek egy peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz. Tehát ez egy peptid kötés. És ahogy még több aminosavat ad hozzá az amino-savak láncához, elkezdi megkapni az úgynevezett apolipeptidet, vagy sok peptidet, kötéseket. A polipeptidben lévő aminosavakat ezután maradéknak nevezik. Ezután a fehérjék állnakegy vagy több polipeptidből. Ezért a spolypeptid és a protein kifejezést felváltva használom. Tehát a legalapvetőbb szinten van elsődleges szerkezete., Az elsődleges szerkezet csakleírja az aminosavak lineáris szekvenciáját, ésezt az egyes aminosavakat összekötő peptidkötés határozza meg. Tehát, ha az Amiloidexmintámat az Alzheimer-kórból venném, és kinyújtanám a fehérjét, akkor ez a lineáris szekvencia csak az elsődleges szerkezet. Tehát, továbblépve, mimásodlagos szerkezete van. A másodlagos szerkezet pedig arra utal, hogy az amino-savak lineáris szekvenciája önmagára hajlik. Ezt a következők határozzák meg: backbone kölcsönhatások. Ezt elsősorban hidrogénkötések határozzák meg., Két motifsor minta van, amelyeket ismernie kellaz elsőt alfa helixnek nevezik. És ha ezt a polipeptidet egy tekercsszerű szerkezetbe tekered és körbekeríted, pont úgy, akkor az alfa-hélixet kapod. A hidrogénkötések pedig fel-le futnak, stabilizálva ezt a burkolt szerkezetet. Egy másik motívum vagy minta, amelyet meg lehet ismerni, egy béta lap, ésez csak így néz ki. Úgy néz ki, mint egy cikcakk minta. A béta-lapot hidrogénkötésekkel stabilizálták., És ha megvannak az amino végek és a karboxil végek, akkor ez a lap párhuzamos béta lapnak számít. És akkor fordítva, ha van egy olyan polipeptid, amit aztán csak így lehet összerakni, és így stabilizálódik a hidrogénbond, akkor ott van az amino-vég, és sorakozik a karboxilend, és van egy anti-párhuzamos konfigurációd. Van egy harmadfokú proteinstruktúra, amit tercier struktúrának neveznek, és csak a polipeptidláncon belüli hajtogatás magasabb szintjére utal., Így aztán úgy is gondolhatunk rá, mint a polipeptiden belüli sok különböző hajtásra, ami aztán újra összehajtja egymást. Tehát ez attól függtávoli csoport interakció, olyan távoli interakciók. Csakúgy, mint a másodlagos szerkezet, hidrogénkötésekkel stabilizálódik, de vannak még más kölcsönhatások is, mint például a Van der Waals kölcsönhatások. Hidrofobicpacking is van, valamint diszulfid hídképződés. Tehát, ha egy kicsit több hidrofobicpacking-et fedezünk fel itt, mondjuk, hogy van egy foldedup polipeptid vagy fehérje., Ez a fehérje megtalálhatóa sejt belsejének vizes poláris környezete. Tehát, ha van víz abelső ez a fehérje, akkor meg fogjuk találni allof poláris csoportok a külső interacting ezzel a vízzel. Aztán a belső térben megtalálod a nem poláris vagy hidrofób csoportokat, amelyek a vízből indulnak. A diszulfid hidak viszont olyan kölcsönhatást írnak le, amelycsak a cisztinok között fordul elő. Tehát a cisztinok atípusú aminosav, amelynek speciális tiolcsoportja vanaz oldallánc része., Ez a tiol csoportolyan kénatom, amely oxidálódhat, ésamikor ez az oxidáció megtörténik, kovalens kötést kap a kéncsoportok között. A diszulfidhíd kialakulása egy sejt belsejében történik,és egy sejt belsejében az elválasztott tiolcsoportok képződését látjuk. Ennek oka az, hogy a sejt belseje antioxidánsokkal rendelkezikgenerálja a redukáló környezetet. Mivel az acell külső része nem rendelkezik ezekkel az antioxidánsokkal, oxidálókörnyezetet kap., Tehát, ha megkérdezném, melyik környezet támogatja a diszulfid hidak kialakulását, akkor azt mondaná, hogy azextracelluláris tér igen. Aztán van egy végesa fehérje szerkezetének szintje, amelyet neveznekkvaterner szerkezet. A kvaterner szerkezet pedig a többszörös polipeptidek közötti kötést írja le. Ugyanazok a kölcsönhatások, amelyeka tercier struktúra meghatározása szerepet játszikszülői struktúra. Tegyük fel, hogy egy polipeptidet hajtogattam, két összehajtogatott polipeptidet, és egy harmadikat és egy negyediket. A kvaterner struktúrát a kölcsönhatások írják leez a négy polipeptid., A befejezettprotein struktúrán belül minden egyes polipeptidet alegységnek neveznek. Mivel ez a proteinnégy alegységgel rendelkezik, tetramernek nevezik. És ha két alegységnek kellene lennem,akkor dimernek, hármat trimmernek neveznék, és akkor a fenti négyet multimernek nevezném. Tehát a kifejezés egy teljesenmegfelelően összehajtott fehérje az úgynevezett megfelelőfehérje kialakulása. A megfelelő megerősítés eléréséhez meg kell adnodelőzetes szerkezet, másodlagos szerkezet, harmadlagos szerkezet, kvaterner szerkezet., És ha ezek közül a szintek közül bármelyik fehérje szerkezet lenne, hogy lebontják, akkor kezdődik, hogy misfolding, ami aztán hozzájárul bármely anumber betegség Államok.