Integrales Protein Definition

Ein integrales Protein, manchmal auch als integrales Membranprotein bezeichnet, ist jedes Protein, das einen speziellen Funktionsbereich zum Zwecke der Sicherung seiner Position innerhalb der Zellmembran hat. Mit anderen Worten, ein integrales Protein sperrt sich in die Zellmembran ein. Dies geschieht mit Regionen spezifischer Aminosäuren, die von der Mitte der Plasmamembran angezogen werden. Ein typisches integrales Protein ist im Bild unten zu sehen.,

Das hier gesehene Integralprotein durchquert die Plasmamembran (P) mehrmals. Dies ist nicht immer der Fall, einige integrale Proteine haben nur einen einzigen Bereich, der sich in die hydrophobe innere Schicht der Plasmamembran erstreckt. Der Bereich des in Grün gesehenen Proteins ist ebenfalls hydrophob. Der positive Einfluss dieser unpolaren Wechselwirkungen und die negative Kraft des Versuchs, in einen mit Wasser gefüllten Bereich vorzustoßen, halten integrale Proteine an Ort und Stelle., Neben dieser Grundfunktion, die durch die ähnliche Struktur aller Integralproteine verursacht wird, kann ein einzelnes Integralprotein an vielen verschiedenen Reaktionen teilnehmen.

Ein integrales Protein kann mit einem peripheren Protein verglichen werden. Ein peripheres Protein ist oft an die Plasmamembran gebunden, jedoch nur an die Köpfe der Phospholipidmoleküle. Die meisten können sich leicht lösen und sind nicht wirklich innerhalb der Membran gebunden. Ein integrales Protein kann aufgrund der Chemie der Umgebung die Plasmamembran niemals verlassen., Manchmal arbeiten ein peripheres Protein und ein integrales Protein zusammen, um eine Aufgabe zu erledigen.

Integrale Proteinfunktion

Die Grundfunktion von mindestens einem Teil jedes integralen Proteins besteht darin, das Protein an eine Plasmamembran zu binden. Diese Membran kann die Plasmamembran sein, die die Mitochondrien umgibt, oder die innere Membran der Mitochondrien. Sie sind an der äußersten Zellwand sowie an der Kernhülle vorhanden, die den Kern umgeben und die DNA bindet., Mit jeder lebenden Plasmamembran ist ein integrales Protein assoziiert, und die meisten Zellen umfassen Hunderte, wenn nicht Tausende von ihnen.

Die ultimative Funktion jedes integralen Proteins variiert je nach Organismus, Organelle und sogar nach Lage entlang eines mikroskopischen Plasmamembranstücks. Ein integrales Protein kann als Bote fungieren und ein Signal zwischen dem extrazellulären Raum und dem Zytosol übertragen. Viele integrale Proteine wie diese werden beim Empfang von Hormonen und bei der Übertragung ihrer Botschaften verwendet.,

Einige integrale Membranproteine sind Teil großer Proteinkomplexe, die für eine Reihe von Reaktionen verantwortlich sind, die über eine Membran stattfinden. ATP-Synthase zum Beispiel ist der Multiproteinkomplex, der ATP in lebenden Organismen von Pflanzen bis zum Menschen produziert. Es befindet sich auf der inneren Mitochondrienmembran. Hier hat die Elektronentransportkette Ionen auf einer Seite der Membran angehäuft, wodurch ein Gradient entsteht. ATP-Synthase verwendet den Druck dieses Gradienten wie ein Wasserkraftdamm und nutzt die bereitgestellte Energie, um ATP zu erzeugen.,

Ein anderes integrales Protein kann sich nicht vollständig durch die Plasmamembran erstrecken. Stattdessen müssen diese integralen Proteine möglicherweise an eine Membran gebunden werden, damit ihr Produkt leicht austreiben kann. Einige der Proteine, die für die Produktion von Neurotransmittern verantwortlich sind, arbeiten auf diese Weise. Dadurch kann das Produkt dort angehäuft werden, wo es am dringendsten benötigt wird, an den Spitzen der Neuronen, an denen das Signal freigesetzt werden kann.,

Integrale Proteinstruktur

Während die Struktur eines integralen Proteins außerhalb des Plasmamembranbindungsbereichs je nach Funktion stark variieren kann, gibt es nur drei gemeinsame Themen der Bindung an die Plasmamembran innerhalb lebender Zellen, die wir derzeit kennen. Die ersten beiden beinhalten die Sequenz von Aminosäuren, aus denen das Protein besteht, und die dritte beinhaltet eine Modifikation des Proteins, nachdem es erstellt wurde, was ihm einen lipidbasierten Anker innerhalb der Plasmamembran verleiht.,

Die Alpha-Helix

Die Alpha-Helix ist eine Form, die von einer bestimmten Aminosäurekette erzeugt wird, die genau so aussieht, wie ihr Name andeutet. Die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren nebeneinander biegen sich nach unten und nach innen, wodurch eine Struktur ähnlich einer Wendeltreppe entsteht. Alpha-Helices neigen dazu, unpolar zu sein, was ihnen einen deutlichen Vorteil gibt, innerhalb der hydrophoben Schwanzregion der Membran gebunden zu bleiben. Eine Transmembran alpha Helix erstreckt sich den ganzen Weg durch die Membran. Ein integrales Protein kann nur einen Bereich der Alpha-Helix haben, wie ganz links im Bild unten gezeigt.,

Viele andere Proteine verwenden mehrere Alpha-Helices, die sich über die Membran erstrecken. Dies ermöglicht die Schaffung eines Proteinkanals oder eines Lochs in der Plasmamembran, das verschiedene Substanzen passieren lässt. Häufig unter Bakterien ist das dritte Bild, das Beta-Fass.

Das Beta-Fass

Ein Beta-Blatt ist eine komplex gefaltete Aminosäurekette, die ein abgeflachtes, starres Blatt bildet. Wie die Alpha-Helix ist es eine der Grundformen, die eine Aminosäurekette annehmen kann., Wenn sich viele Betablätter durch die Membran erstrecken und eine Pore bilden, wird die Struktur als Betatass bezeichnet. Die Außenseiten der Betablätter weisen hydrophobe Rückstände auf, und das integrale Protein kann in die Plasmamembran eingeschlossen werden. Wie die Transmembran-Alpha-Helix benötigt das Beta-Fass die richtige Aminosäuresequenz für das integrale Protein, um den Kontakt mit der Membran aufrechtzuerhalten.

Der Lipidanker

Ein Lipidanker ist eine unpolare, hydrophobe Anhaftung an einige Proteine, wodurch er in die Plasmamembran eingebettet werden kann., Anstatt in den genetischen Code des Proteins codiert zu werden, wird das Protein selbst durch einen anderen Prozess modifiziert. Durch eine biochemische Reaktion wird eine Fettsäure oder ein anderes Lipid kovalent an das Protein selbst gebunden, normalerweise an einem Ende. Das Lipid wird dann in der Konstitution der Plasmamembran verwendet, wo es von Natur aus mit den anderen Lipiden der Schwanzregionen der Phospholipide eingeschlossen wird. Ein integrales Protein mit einem Lipidanker ist im obigen Bild nicht enthalten.

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1. Welches der folgenden ist das bestimmende Merkmal eines integralen Proteins?
A., Teil, der an den hydrophoben Bereich der Plasmamembran bindet
B. In irgendeiner Weise an die Plasmamembran binden
C. Enzymreaktionen in der Nähe der Membran durchführen

Antwort auf Frage 1
A ist korrekt. Ein integrales Protein kann eine Enzymaktivität haben, aber es kann auch nur ein Strukturprotein sein. Ein Teil des Namens impliziert, dass sich das Protein in die Plasmamembran integriert und nicht einfach angezogen wird, wie dies bei peripheren Proteinen der Fall ist.

2., Ein Wissenschaftler im Labor hat gelernt, integrale Proteine von der Plasmamembran zu trennen. Er legt einfach Zellen in eine Lösung, die Waschmittel enthält, wie Spülmittel, und die Proteine werden aus der Membran extrahiert. Was muss ich mit den Proteinen tun, um sie ganz zu extrahieren?
A. Zerstörung der Bindungen ihrer Aminosäuren
B. Ersetzen der Bindungen der Plasmamembranen durch die der Waschmittelmoleküle
C. Physikalisches Schneiden des integralen Proteins aus der Membran

Antwort auf Frage # 2
B ist richtig., Die integralen Membranproteine werden von Waschmittelmolekülen umgeben, die ihren Weg zwischen die Phospholipide zwingen. Wie die Phospholipide haben Waschmittelmoleküle sowohl polare als auch unpolare Regionen. Sie haben eine viel höhere Affinität für unpolare Wechselwirkungen, wodurch sie das integrale Protein umgeben. Wenn alle Bindungen zwischen dem Protein und der Membran durch Bindungen an das Waschmittel ersetzt werden, kommt das integrale Protein frei.

3., Was ist eine Möglichkeit, ein integrales Protein von einem Protein zu unterscheiden, das nicht an die Membran bindet, wenn man nur den genetischen Code betrachtet?
A. Es gibt keine Möglichkeit, dies einfach anhand der Genetik zu sagen
B. Schauen Sie sich an, wie viele A gegen T im Code sind
C. Suchen Sie nach Anzeichen von Alpha-Helices und Beta-Fässern

Antwort auf Frage #3
C ist korrekt. Das Vorhandensein von Alpha-Helices und Beta-Fässern kann durch einfache Analyse des genetischen Codes nachgewiesen werden. Computersimulationen sind weit fortgeschritten genug, und wir wissen genug über diese Strukturen, um ihre Anwesenheit vorherzusagen., Wenn ihre Anwesenheit vorhergesagt wird und die Struktur darauf hindeutet, dass es sich auch um hydrophobe Rückstände handelt, bedeutet dies wahrscheinlich, dass sie als integrales Protein platziert werden oder ihren Weg zur nächsten Plasmamembran finden.

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