Så hvorfor er det så viktig tolearn om protein-strukturen? Vel, la oss ta exampleof Alzheimers sykdom, som rammer hjernen. Så i visse folk som theyage, proteiner og deres nervecellene begynner å bli misfolded andthen danne grupper på utsiden av nevroner, andthis er kalt amyloid. Så amyloid er virkelig justclumps av misfolded proteiner som ser litt ut som dette., Og som du kan se, asthis amyloid bygger seg opp, det begynner å interferewith neuronet er muligheten til å sende meldinger, og dette leadsto demens og hukommelsessvikt. Så hvis vi kan forstå howthese proteiner bli misfolded i første omgang,så vi kan være i stand til å finne en kur forthis ødeleggende sykdom. Og for å forstå howproteins bli misfolded, må vi først forstå howthey bli brettet skikkelig. Så før vi begynner, jeg bare wantto gjøre en rask gjennomgang av vilkårene. Du kan ha en aminoacid, så jeg vil bare skrive AA for aminosyre., Og så har du canhave to aminosyrer som er knyttet togetherby et peptid bond. Så dette er et peptid bond. Og som du vil legge til moreand mer aminosyrer til denne kjeden ofamino syrer, du begynner å få det som kalles apolypeptide, eller mange peptid, obligasjoner. Og hver aminosyre acidwithin dette polypeptid er så betegnet som en rest. Og så proteiner consistof ett eller flere polypeptides. Og så vil jeg bruke termspolypeptide og protein om hverandre. Så på det mest grunnleggende nivå,du har primære struktur., Og primær struktur justdescribes lineær sekvens av aminosyrer, andit er bestemt av peptid bondlinking hver aminosyre. Så hvis jeg skulle ta min amyloidexample fra Alzheimers sykdom og jeg strekke outthat protein hele veien, så dette lineær sekvens isjust den primære struktur. Så, flytte på, wehave sekundær struktur. Og sekundære structurejust refererer til måten lineær sekvens ofamino syrer folder seg mot seg selv. Dette bestemmes bybackbone interaksjoner. Og dette er determinedprimarily av hydrogen obligasjoner., Det er to motifsor mønstre som du bør være familiarwith, den første som kalles en alpha helix. Og hvis du var totake dette polypeptid og vikle den rundt itselfinto en spiral-lignende struktur, akkurat som det, så er du’dhave alpha helix. Og hydrogen bondsjust kjøre opp og ned, stabiliserende thiscoiled struktur. Og et annet motiv eller patternthat du kan bli kjent med er en beta-ark, andthat bare ser ut som dette. Den slags ser morelike et sikksakk-mønster. Og beta-ark isstabilized av hydrogen obligasjoner, akkurat som så., Og hvis du har amino endsand den carboxyl slutter linjen opp, som så, da dette arket ble kalt en parallell beta ark. Og så omvendt, hvis youhave en enkelt polypeptid som er så innpakning opp uponitself akkurat som denne, og du har hydrogenbond stabiliserende som så, da har du det amino endcoming rundt og stille opp med carboxylend, og du har en anti-parallell-konfigurasjon. Det er en tredje nivå ofprotein struktur kalt tertiær struktur, andtertiary struktur bare refererer til en higherorder av folding innenfor et polypeptid-kjeden., Og så kan du type tror ofit som mange forskjellige folder innenfor et polypeptid, whichthen kaste på hverandre igjen. Og så avhenger dette ondistant gruppe interaksjon, så fjernt interaksjoner. Og bare likesecondary struktur, det er stabilizedby hydrogen obligasjoner, men du har også someother vekselsvirkningene som spiller inn, slik asvan der Waals interaksjoner. Du har også hydrophobicpacking, og også disulfide bridge-formasjonen. Så hvis vi utforske hydrophobicpacking bare litt mer over her-si vi har en foldedup polypeptid eller protein., Og dette proteinet er funnet withinthe rennende polar miljø av interiøret i en celle. Så hvis vi har vann på theexterior av dette proteinet, så vil vi finne allof den polare grupper på utsiden interactingwith dette vannet. Og så på interiør,vil du finne den upolare eller hydrofobe groupshiding fra vannet. Disulfide broer,på den annen side, beskriver en interaksjon thathappens bare mellom cystines. Så cystines er atype av aminosyrer som har en spesiell thiol groupas en del av sin side-kjeden., Og dette thiol grouphas en svovel-atom som kan bli oksidert, andwhen dette oksidasjon skjer, vil du få formationof en covalent bånd mellom svovel grupper. Dannelsen ofa disulfide bridge skjer på theexterior av en celle, og du har en tendens til å se theformation av skilt thiol grupper på theinterior av en celle. Og det er fordi theinterior av cellen har antioksidanter, whichgenerate en å redusere miljø. Og siden utsiden av acell mangler disse antioksidanter, får du en oxidizingenvironment., Så hvis jeg skulle spørre youwhich miljø favoriserer dannelsen ofdisulfide broer, du ville si theextracellular plass gjør. Så er det en finallevel av protein-strukturen, og det er calledquaternary struktur. Og kvartær structuredescribes binding mellom flere polypeptides. Det samme vekselsvirkningene thatdetermine tertiær struktur spille en rolle inquaternary struktur. Og så la oss si jeg haveone kastet opp polypeptid, to kastet opp polypeptides,og en tredje og en fjerde. Den quaternarystructure er beskrevet av vekselsvirkningene betweenthese fire polypeptides., Og i completedprotein struktur, hver enkelt polypeptideis kalles en subunit. Siden dette proteinhas fire underenhetene, det kalles en tetramer. Og så hvis jeg var tohave to underenhetene, det ville bli kalt en dimer,tre ville bli kalt en trimer, og deretter noe abovefour kalles en multimer. Så betegnelsen på en completelyproperly kastet opp protein kalles properconformation av et protein. Og for å oppnå theproper bekreftelse, må du ha correctprimary struktur, sekundær struktur,tertiær struktur, og kvartær struktur., Og hvis noen av disse levelsof protein struktur var å bryte ned,så begynner du å ha misfolding,som igjen kan bidra til at noen av anumber av sykdom stater.