dlaczego tak ważne jest poznanie struktury białka? Weźmy przykład choroby Alzheimera, która dotyka mózg. Tak więc u niektórych ludzi, gdy się pojawiają, białka i ich neurony zaczynają się mylnie rozpadać i tworzą Agregaty poza neuronami, a to nazywa się amyloidem. Więc amyloid to naprawdę tylko grudki źle sfałszowanych białek, które wyglądają trochę jak to., I jak widzicie, amyloid zaczyna się gromadzić, zaczyna zakłócać zdolność neuronu do wysyłania wiadomości, a to prowadzi do demencji i utraty pamięci. Jeśli więc zrozumiemy, w jaki sposób te białka ulegają błędnemu fałdowaniu, to może uda nam się znaleźć lekarstwo na tę wyniszczającą chorobę. I aby zrozumieć, jakproteiny stają się źle składane, musimy najpierw zrozumieć, jakproste stają się prawidłowo złożone. Więc zanim zaczniemy, chcę zrobić szybki przegląd warunków. Możesz mieć jeden aminokwas, więc napiszę AA dla aminokwasu., A potem możesz mieć dwa aminokwasy, które są połączone ze sobą przez wiązanie peptydowe. Więc to jest wiązanie peptydowe. A gdy dodasz więcej i więcej aminokwasów do tego łańcucha kwasów aminowych, zaczynasz otrzymywać coś, co nazywa się apolypeptydem lub wieloma peptydami. Każdy aminokwas w tym polipeptydzie określany jest następnie jako pozostałość. A następnie białka składają się z jednego lub więcej polipeptydów. I tak użyję terminówpolypeptyd i białko zamiennie. Więc na najbardziej podstawowym poziomie, masz podstawową strukturę., A struktura pierwotna justopisuje liniową sekwencję aminokwasów, i jest ona określona przez wiązanie peptydowe każdego aminokwasu. Więc gdybym wziął przykład amyloidex z choroby Alzheimera i wyciągnął to białko aż do końca, to ta liniowa sekwencja jest tylko podstawową strukturą. Więc, idąc dalej, mamy drugorzędną strukturę. A struktura wtórna odnosi się do sposobu, w jaki liniowa Sekwencja kwasów składa się na siebie. Określa się to za pomocą oddziaływań na kości. A to jest determinowane przez wiązania wodorowe., Istnieją dwa wzorce motywów, które powinieneś znać, z których pierwszy nazywa się helisą Alfa. A jeśli wziąłbyś ten polipeptyd i owinął go wokół siebie w strukturę przypominającą cewkę, tak po prostu, to masz helisę Alfa. A wiązania wodorowe biegną w górę i w dół, stabilizując tę strukturę. Innym motywem lub wzorem, który możesz znać, jest arkusz beta, który wygląda tak. Wygląda bardziej jak zygzakowaty wzór. A arkusz beta jest stabilizowany przez wiązania wodorowe., A jeśli masz końce aminowe i końce karboksylowe, w ten sposób, to ten arkusz nazywa się równoległym arkuszem beta. I odwrotnie, jeśli masz pojedynczy polipeptyd, który owija się do siebie w ten sposób, i masz hydrogenbond stabilizujący się w ten sposób, to masz aminowy koniec zbliżający się do karboksylendu i masz konfigurację anty-równoległą. Istnieje trzeci poziom struktury polipeptydowej zwany strukturą trzeciorzędową, a struktura trzeciorzędowa odnosi się jedynie do wyższego stopnia fałdowania w obrębie łańcucha polipeptydowego., I tak można myśleć o tym jak o wielu różnych fałdach w polipeptydzie, które następnie składają się na siebie ponownie. I tak to zależy Odd odległe interakcje grupowe, tak odległe interakcje. Podobnie jak struktura cząsteczkowa, jest ona stabilizowana przez wiązania wodorowe, ale występują też inne interakcje, takie jak interakcje van der Waalsa. Występuje również hydrofobowość, a także powstawanie mostków dwusiarczkowych. Więc jeśli zbadamy hydrofobowe pakowanie, powiedzmy, że mamy złożony polipeptyd lub białko., A to białko znajduje się w wodnistym środowisku polarnym wnętrza komórki. Więc jeśli mamy wodę na przedniej części tego białka, to znajdziemy wszystkie grupy polarne na zewnątrz oddziałujące z tą wodą. A następnie we wnętrzu,można znaleźć niepolarne lub hydrofobowe grupy wychodzące z wody. Mosty dwusiarczkowe z drugiej strony opisują interakcję, która występuje tylko między cystynami. Tak więc cystyny są rodzajem aminokwasu, który ma specjalną grupę tiolową jako część łańcucha bocznego., A ta grupa tiolowa jest atomem siarki, który może zostać utleniony, a kiedy to nastąpi utlenianie, otrzymujesz formację wiązania kowalencyjnego między grupami siarki. Powstawanie mostku dwusiarczkowego następuje na przedniej części komórki, a na przedniej części komórki obserwuje się formację oddzielonych grup tiolowych. A to dlatego, że przednia część komórki ma przeciwutleniacze, które generują środowisko redukujące. A ponieważ Na Zewnątrz acell brakuje tych przeciwutleniaczy, dostajesz utleniające środowisko., Więc gdybym miał zapytać, które środowisko sprzyja powstawaniu mostków siarczkowych, powiedziałbyś, że przestrzeń zewnętrzna Tak. Następnie jest jeden finalpoziom struktury białka, a to jest nazywane strukturąkwateralną. I czwartorzędowa struktura opisuje wiązanie między wieloma polipeptydami. Te same interakcje, które określiły strukturę trzeciorzędową, odgrywają rolę w strukturze czwartorzędowej. Powiedzmy, że złożyłem polipeptyd, dwa polipeptydy, trzeci i czwarty. Struktura czwartorzędowa jest opisana przez interakcje między tymi czterema polipeptydami., W obrębie tej struktury każdy pojedynczy polipeptyd jest określany jako podjednostka. Ponieważ białko to składa się z czterech podjednostek, nazywa się je tetramerem. Gdybym miał dwie podjednostki, nazwałbym to dimerem,trzy trymerem, a wszystko, co powyżej, nazywa się multimerem. Tak więc termin dla całkowicie złożonego białka nazywa się właściwąformację białka. Aby uzyskać potwierdzenie poprawności, Musisz mieć poprawną strukturę pierwotną,strukturę wtórną, strukturę trzeciorzędową i strukturę czwartorzędową., A jeśli któryś z tych poziomów struktury białka ulegnie rozpadowi,wtedy zaczyna się błędne składanie,które może przyczynić się do wielu stanów chorobowych.