immunoglobuliny (Ig) wymagają prawidłowego składania i montażu zarówno ciężkich (H), jak i lekkich (L) łańcuchów w celu utworzenia funkcjonalnego dimeru H2L2 wydzielanego z komórek plazmatycznych. Proces ten jest zależny od retikulum endoplazmatycznego (ER), które w celu degradacji celuje nieprawidłowo, złożonym lub złożonym cząsteczkom Ig., Badając mechanizm niskiego wydzielania IgG3, zidentyfikowaliśmy mutację missense L368P w regionie Ch3 ludzkiego łańcucha H gamma3, która była związana z upośledzonym wydzielaniem nienaruszonego i funkcjonalnego Ig. Nie wydzielone łańcuchy H wykazywały wolniejszą migrację elektroforetyczną niż wydzielone łańcuchy H, co jest zgodne z ich glikozylacją w ER, ale nie w pełni przetworzone w aparacie Golgiego i Szlaku wydzielniczym. Odwrócenie zmutowanego kodonu do typu dzikiego przywróciło wydzielanie IgG3, które wykazywało taką samą drobną specyficzność dla antygenu, jak nie wydzielane IgG3., W teście in vitro fagocytoza nie powodowała jednak działania opsonicznego wydzielanego IgG3. Wyniki wskazują, że prawidłowe fałdowanie domeny IgG3 Ch3 jest niezbędne do wydzielania i skutecznego działania, ale nie wpływa na swoistość antygenu.