I. wprowadzenie
II. struktura monomerów i dimerów
III. interakcje z DNA
IV. Referencje
wskazówki
Proszę pozostawić komentarze/sugestie lub potwierdzić korzystanie z tej strony, odwiedzając naszą stronę opinii
Ten eksponat wyświetla cząsteczki w lewej części ekranu i tekst, który adresuje relacje struktury-funkcji cząsteczek w prawej części (poniżej). Użyj paska przewijania po prawej stronie, aby przewijać tekst., Jeśli używasz przeglądarki innej niż Firefox (zalecana przeglądarka dla tej witryny), pamiętaj, aby zezwolić na wyskakujące okienka. W Chrome możesz kliknąć ikonę popup blocker w prawej części paska adresu..
Aby wywołać renderowanie cząsteczki, które ilustruje poszczególne punkty, należy kliknąć przyciski opcji:
Proszę kliknąć przyciski load PDB, , gdy są obecne.
aby zresetować stronę, użyj przycisków reset:
Jeśli zmienisz rozmiar okna przeglądarki, po prostu odśwież stronę, aby przywrócić prawidłowe wyświetlanie.
I., Wprowadzenie
niezwykła cząsteczka w kształcie pączka po lewej stronie jest podjednostką beta polimerazy DNA III E. coli (pol III). Podjednostka ta zapewnia niezwykłą procesowość holoenzymu podczas replikacji DNA. Procesowość odnosi się do zdolności polimeraz do dodawania wielu setek lub tysięcy nukleotydów do rosnącego łańcucha bez dysocjacji z szablonu. Processsivity częściowo odpowiada za szybkie tempo syntezy DNA przez polimerazy DNA. Na przykład, E. coli replikuje cały swój genom w ~40 minut (~80,000 bp/min)., Podjednostka pol III beta to zacisk w kształcie pierścienia, który obejmuje DNA w centralnym otworze 35 angstromów, łącząc pozostałą część pol III z szablonem.
powrót do początku wystawy
II. struktura monomeru i dimeru
podjednostka beta jest homodimerem dwóch 366 monomerów aminokwasów, z których każdy stanowi połowę zacisku.
interfejs dimera jest nowatorską kontynuacją, po przekroczeniu granicy monomeru, struktury arkusza beta, nieodróżnialnej od wewnątrz monomerowych arkuszy beta (jeden interfejs jest zilustrowany tutaj).,ur silne wiązania wodorowe, które łączą pasma beta w poprzek interfejsu, istnieje kilka innych powiązań pomagających ustabilizować dimer, w tym:
hydrofobowe interakcje łańcuchów bocznych aminokwasów – grupy R phe106 i ile108 jednego opakowania monomeru przeciwko ile272 i leu273 drugiego i tworzą hydrofobowy rdzeń;
wiązania jonowe (mosty solne) między czterema parami cząsteczek monomeru.łańcuchy boczne aminokwasów narażone na działanie rozpuszczalnika (wody);
pary wiązań jonowych (arg96-glu300 i arg103-glu304), które są niedostępne dla rozpuszczalnika i które prawdopodobnie tworzą szczególnie silne wiązania jonowe.,
dwie końcówki karboksylowe z powierzchni, które wiążą pozostałą część holoenzymu Pol III. Zauważ, że ta twarz zawiera widoczne pętle, które są dobrze przystosowane do wiązania innych podjednostek pol III.
każdy monomer składa się z trzech domen o prawie identycznej strukturze, ale nie identycznej sekwencji aminokwasów. Domeny aminowe, centralne i karboksylowe zawierają zewnętrzną warstwę dwóch arkuszy beta, które obsługują 2 wewnętrzne helisy Alfa. Tak więc rdzeń dimerycznego zacisku jest wyłożony 12 helisami alfa (2 helisy/domena x 3 domeny/monomer x 2 monomery).,
powrót do początku wystawy
III. interakcja z DNA
otwór 35 Angstromów Beta dimera jest wystarczająco duży, aby pomieścić podwójnie spiralny kwas nukleinowy z niewielką przeszkodą steryczną, jak modelowano tutaj dla B-DNA (średnica~20 Angstromów). Nachylenie 12 centralnych Helis alfa jest podobne ze względu na symetryczny układ sześciu domen. Oś każdej helisy alfa może być postrzegana jako prostopadła do szkieletu cukrowo-fosforanowego zarówno dużych, jak i mniejszych rowków DNA, gdy DNA jest modelowane prostopadle do płaszczyzny pierścienia zaciskowego beta., Wiele białek wiążących DNA zawiera helisy alfa, które są zorientowane równolegle do szkieletu kwasu nukleinowego. Ta orientacja pozwala helisy Alfa rozpoznać i dopasować się do głównego rowka docelowego DNA. W przeciwieństwie do tego, prostopadła orientacja helisy zacisku beta i szkieletu DNA wydaje się być zaprojektowana tak, aby uniemożliwić dostęp białka do rowka DNA, a tym samym ułatwić szybkie przesuwanie zacisku wzdłuż osi DNA.,
zasady te utrzymują interakcję z dupleksami a-form DNA-RNA (Średnica~25 Angstromów), znalezionymi w miejscu początkowego zaciśnięcia podjednostki Beta w zagruntowanym szablonie RNA początku fragmentu Okazaki.