Prionosen sind eine Gruppe von menschlichen und tierischen neurodegenerativen Erkrankungen, die durch Prionen verursacht werden, infektiöse Krankheitserreger, die sich von Bakterien, Pilzen, Parasiten, Viroiden und Viren unterscheiden. Trotz intensiver Suche in den letzten drei Jahrzehnten wurde innerhalb von Prionen keine Nukleinsäure gefunden, und beträchtliche experimentelle Daten argumentieren, dass Prionen ausschließlich aus Proteinen (Glykoproteinen) bestehen., Normales Prionprotein (PrPC) wird durch ein Gen kodiert, das in allen Kernzellen von Menschen und anderen Säugetieren vorhanden ist, aber hauptsächlich in Neuronen konstitutiv exprimiert wird. PrPC ist proteaseempfindlich und nicht pathogen, kann jedoch an die pathologische und proteaseresistente Form PrPSc angepasst werden, die für die Infektiosität unerlässlich ist. Prionenkrankheiten manifestieren sich als infektiöse, genetische oder sporadische Störungen und werden auch als übertragbare spongiforme Enzephalopathien (TSE) bezeichnet. TSE gipfelt in einer fortschreitenden und tödlichen Degeneration des ZNS., Die humanen Prionosen umfassen Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD), Kuru, Gerstman-Sträussler-Scheinker-Syndrom (GSS) und tödliche familiäre Schlaflosigkeit (FFI). Bei Säugetieren wurde bisher beschrieben, dass mehr als 15 verschiedene Arten an Prionenstörungen leiden. Scrapie von Schafen und Ziegen ist die älteste und am meisten untersuchte der Prionenkrankheiten., Es wird angenommen, dass Bovine spongiforme Enzephalopathie (BSE) und transmissible Nerz-Enzephalopathie aus der Fütterung von Scrapie-infizierten Tierprodukten resultieren, während BSE bei der Übertragung auf Mäuse, Hauskatzen, zwei exotische Arten von Wiederkäuern und Affen identifiziert wurde. Mehr als 20 Fälle von klinisch und pathologisch atypischer Form von CJD, die als „neue Variante“ CJD (vCJD) bezeichnet werden, wurden bei ungewöhnlich jungen Menschen im Vereinigten Königreich anerkannt. Es gibt starke Beweise dafür, dass derselbe Prionenstamm sowohl an BSE als auch an vCJD beteiligt ist., Es deutet auf den Bruch der Artenschranke hin, die durch die Ausbreitung von BSE auf den Menschen entsteht, mutmaßlich durch diätetische Exposition. Das Verständnis der Funktion von Prionproteinen und ihrer Modifikation der pathologischen Form kann neue Einblicke in die ätiologischen und pathogenen Mechanismen auch anderer Krankheiten geben, die durch aberrante Proteine verursacht werden, einschließlich Alzheimer-Krankheit, amyotrophe Lateralsklerose und Parkinson-Krankheit. (Tab. 4, Abb. 3, Ref. 76.)