estrutura de anticorpos e isotipos

cadeias Pesadas

O tipo de cadeia pesada presentes define a classe de anticorpos. Existem cinco tipos de cadeia pesada Ig de mamíferos denotados por letras gregas: α, δ, ε, γ e μ. Estas cadeias são encontradas em anticorpos IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, respectivamente. Cadeias pesadas diferem em tamanho e composição; α e γ contêm aproximadamente 450 aminoácidos, enquanto μ e ε têm aproximadamente 550 aminoácidos.cada cadeia pesada tem duas regiões, a região constante e a região variável., A região constante é idêntica em todos os anticorpos do mesmo isótipo, mas difere em anticorpos de diferentes isótipos. Cadeias pesadas γ, α e δ têm uma região constante composta por três domínios IG tandem e uma região de dobradiça para maior flexibilidade, cadeias pesadas μ e ε têm uma região constante composta por quatro domínios de imunoglobulina. A região variável da cadeia pesada difere dependendo da célula B que a produziu, mas é a mesma para todos os anticorpos produzidos por uma única célula B ou um clone da célula B., A região variável de cada cadeia pesada é de aproximadamente 110 aminoácidos de comprimento e é composta por um único domínio Ig.

cadeias leves

em mamíferos existem apenas dois tipos de cadeias leves, λ e κ. Uma cadeia de luz tem dois domínios sucessivos: um domínio constante e um domínio variável. O comprimento aproximado de uma cadeia leve é 211-217 aminoácidos. Cada anticorpo contém duas cadeias de luz que são sempre idênticas. Outros tipos de cadeias leves, como a cadeia iota (ι), são encontrados em vertebrados inferiores, como Chondrichthyes e Teleostei.,

F(ab) and Fc regions

a forma em Y de um anticorpo pode ser dividida em três seções: duas regiões F(ab) e uma região Fc. As regiões F (ab) contêm o domínio variável que se liga aos antigénios do cognato. O fragmento Fc fornece um local de ligação para receptores Fc endógenos na superfície dos linfócitos, e é também o local de ligação para anticorpos secundários. Além disso, o corante e as enzimas podem ser covalentemente ligados a anticorpos na porção Fc do anticorpo para visualização experimental.,estas três regiões podem ser clivadas em dois fragmentos F (ab) e Fc pela enzima proteolítica pepsina. Os fragmentos de anticorpos têm vantagens distintas em certas técnicas imunoquímicas. Fragmentar anticorpos IgG é às vezes útil porque F(ab) fragmentos (1) não vai precipitar o antígeno e (2) não será ligado por células imunes em estudos vivos por causa da falta de uma região Fc. Muitas vezes, devido ao seu tamanho menor e falta de ligações cruzadas (devido à perda da região Fc), fragmentos de F(ab) São radiolabelados para uso em estudos funcionais., Os fragmentos Fc são frequentemente utilizados como agentes bloqueadores de receptores Fc na coloração imunohistoquímica.

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