então por que é tão importante tolearn sobre a estrutura proteica? Vamos fazer o exame da doença de Alzheimer, que afecta o cérebro. Assim, em certas pessoas, à medida que as proteínas e seus neurônios começam a se tornar mal dobrados e formar agregados fora dos neurônios, e isso é chamado de amilóide. Então o amilóide é realmente apenas tampões de proteínas mal dobradas que se parecem um pouco com isso., E como podem ver, à medida que a amilóide se acumula, começa a interferir com a capacidade do neurónio de enviar mensagens, e esta demência e perda de memória. Assim, se pudermos entender como essas proteínas se tornam mal dobradas em primeiro lugar, então poderemos ser capazes de encontrar uma cura para esta doença debilitante. E para entender como as proteínas se tornam mal desdobradas, devemos primeiro entender como elas se tornam devidamente dobradas. Então, antes de começarmos, só quero fazer uma rápida revisão dos Termos. Podes ter um aminoácido, por isso vou escrever AA para aminoácido., E então você pode ter dois aminoácidos que estão ligados entre si por uma ligação peptídica. Então isto é uma ligação peptídica. E como você adiciona mais e mais aminoácidos a esta cadeia de ácidos de Amino, você começa a obter o que é chamado apolipeptídeo, ou muitos peptidos, ligações. E cada aminoácido neste polipéptido é então chamado de resíduo. E então as proteínas consistem em um ou mais polipeptídeos. Por isso, vou usar o termspolipeptídeo e a proteína de forma intercambiável. Então,no nível mais básico, você tem estrutura primária., E a estrutura primária descreve a sequência linear de aminoácidos, e o endit é determinado pela ligação peptídica de cada aminoácido. Então se eu pegasse meu amiloidexample da doença de Alzheimer e estendesse essa proteína até o fim, então essa sequência linear seria apenas a estrutura primária. Então, continuando, temos uma estrutura secundária. E a estrutura secundária refere-se à forma como a sequência linear dos ácidos amino se dobra sobre si mesma. Isto é determinado pelas interacções do osso ósseo. E isso é determinado principalmente por ligações de hidrogênio., Há dois padrões motifsor que você deve estar familiarizado com, o primeiro dos quais é chamado de uma hélice alfa. E se você pegasse este polipeptídeo e o envolvesse em torno de si mesmo numa estrutura semelhante a uma bobina, assim, então você teria a hélice alfa. E as ligações de hidrogénio correm para cima e para baixo, estabilizando esta estrutura enrolada. E outro motivo ou padrão com o qual você pode estar familiarizado é com uma folha beta, e que simplesmente se parece com isso. Parece mais um padrão em ziguezague. E a folha beta é estabilizada por ligações de hidrogénio, assim mesmo., E se você tiver os aminoácidos e a carboxila se alinha, assim, então esta folha é chamada de uma folha beta paralela. E então, inversamente, se você tem um único polipeptídeo que está então se encerrando assim, e você tem o hydrogenbond estabilizando assim, então você tem o amino endcoming ao redor e se alinhando com o carboxylend, e você tem uma configuração anti-paralela. Há um terceiro nível de estrutura de protein chamado estrutura terciária, e estrutura intertiária apenas se refere a uma ordem mais elevada de dobragem dentro de uma cadeia polipeptídica., E assim você pode pensar nisso como as muitas dobras diferentes dentro de um polipeptídeo, que se dobram uns sobre os outros novamente. E isso depende da interação de grupo resistente, interações tão distantes. E assim como a estrutura secundária, ela é estabilizada por ligações de hidrogênio, mas você também tem algumas outras interações que entram em jogo, tais como interações de van der Waals. Você também tem hydrofobicpacking,e também a formação de Ponte dissulfide. Então, se explorarmos o hydrophobicpacking um pouco mais aqui — digamos que temos um polipeptídeo ou proteína dobrado., E esta proteína é encontrada no ambiente polar aquoso do interior de uma célula. Então, se tivermos água na parte anterior desta proteína, então encontraremos todos os grupos polares na interacção exterior com esta água. E então no interior,você encontraria o grupo não-Solar ou hidrofóbico que se deslizava da água. Pontes dissulfeto, por outro lado, descrevem uma interação que ocorre apenas entre cistinas. Assim, as cistinas são um tipo de aminoácido que tem um grupo tiol especial como parte de sua cadeia lateral., E este tiol groupha é um átomo de enxofre que pode ficar oxidado, e quando essa oxidação ocorre, você obtém a forma de uma ligação covalente entre os grupos de enxofre. A formação de uma ponte dissulfureto acontece na parte anterior de uma célula, e você tende a ver a formação de grupos tiol separados no interior de uma célula. E isso porque ointerior da célula tem antioxidantes, que geram um ambiente redutor. E como o exterior de acell não tem estes antioxidantes, você tem um ambiente oxidante., Por isso, se lhe perguntasse qual é o ambiente que favorece a formação de pontes dissulfureto, diria que o espaço extracelular o faz. Então há um nível final de estrutura proteica, que é chamada de estrutura quaternária. And quaternary structuredescribes the bonding between multiple polypeptides. As mesmas interações que determinam a estrutura terciária desempenham um papel na estrutura de inquérito. E então digamos que eu dobrei polipeptídeo, dois polipeptídeos dobrados, e um terceiro e um quarto. A estrutura quaternária é descrita pelas interações entre estes quatro polipéptidos., E dentro da estrutura completa de protein, cada polipeptídeo individual é denominado uma subunidade. Desde que este protegido tem quatro subunidades, é chamado de tetramer. E se eu tivesse duas subunidades, chamar-se-ia dímero,três chamar-se-iam trimer, e então qualquer coisa acima de quatro é chamado multimer. Assim, o termo para uma proteína completamente dobrada é chamado de conformação adequada de uma proteína. E para obter a confirmação da proposta, você deve ter a estrutura primária correta,estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quaternária., E se algum destes níveis de estrutura proteica se decompuser, então você começa a ter má distribuição,o que pode contribuir para qualquer um dos vários estados da doença.