Prionoses são um grupo de humanos e animais neurodegenerativas, doenças causadas por prions, agentes infecciosos que diferem das bactérias, fungos, parasitas, viróides e vírus. Apesar de pesquisas intensivas nas últimas três décadas, nenhum ácido nucleico foi encontrado dentro dos priões e dados experimentais consideráveis argumentam que os priões são compostos exclusivamente de proteínas (glicoproteínas)., A proteína prion Normal (PrPC) é codificada por um gene presente em todas as células nucleares de humanos e outros mamíferos, mas é constitucionalmente expressa principalmente em neurônios. O PrPC é sensível à protease e não patogênico, mas pode ser modificado para a forma patológica e resistente à protease designada PrPSC, que é essencial para a infecciosidade. As doenças do prião manifestam-se como doenças infecciosas, genéticas ou esporádicas e são também denominadas encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET). A EET culmina com uma degeneração progressiva e fatal do SNC., As prionoses humanas incluem a doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD), kuru, síndrome de Gerstman-Sträussler-Scheinker (GSS), e insônia familiar fatal (FFI). Em mamíferos, mais de 15 espécies diferentes têm sido descritas como sofrendo de distúrbios priões até agora. Scrapie of sheep and goats is the oldest and the most studied of the prion diseases., Pensa-se que a encefalopatia espongiforme bovina (EEB) e a encefalopatia de vison transmissível resultam da alimentação de produtos animais infectados pelo tremor epizoótico, ao passo que a EEB foi identificada na transmissão aos ratos, aos gatos domésticos, a duas espécies exóticas de ruminantes e aos macacos. Mais de 20 casos de forma clínica e patologicamente atípica de CJD, referidos como” nova variante ” CJD (vCJD) foram reconhecidos em pessoas invulgarmente jovens no Reino Unido. Existem fortes provas de que a mesma estirpe prion está envolvida tanto na BSE como na vCJD., Sugere a quebra da barreira das espécies que resulta da propagação da BSE aos seres humanos, por exemplo, através da exposição alimentar. Compreender a função das proteínas prion e a sua modificação para a forma patológica pode dar uma nova visão sobre os mecanismos etiológicos e patogénicos também outras doenças causadas por proteínas aberrantes, incluindo doença de Alzheimer, esclerose lateral amiotrófica e doença de Parkinson. (Guia. 4, Fig. 3, Ref. 76.)