de Imunoglobulinas (Ig) exigir o correto dobramento e montagem de tanto pesado (H) e a luz (L) cadeias para formar um funcional H2L2 dímero que é secretado a partir de células plasmáticas. Este processo é dependente do retículo endoplásmico (ER) chaperone BiP, que visa indevidamente, dobrado ou montado moléculas de GI para degradação., Ao investigar o mecanismo de baixa secreção IgG3, identificamos uma mutação missense L368P na região Ch3 da cadeia-H gamma3 humana que foi associada a secreção deficiente de Ig intacto e funcional. As cadeias h não secretadas apresentavam uma migração electroforética mais lenta do que as cadeias H secretadas, consistente com o facto de serem glicosiladas nas urgências, mas não totalmente processadas no aparelho golgi e na Via secreta. Reversão do codão mutado para secreção restaurada de tipo selvagem da IgG3, que apresentava a mesma especificidade fina para o antigénio que a IgG3 não secretada., No entanto, o IgG3 não secretado não foi opsónico num ensaio in vitro de fagocitose. Os resultados indicam que a dobragem correcta do domínio IgG3 Ch3 é essencial para a secreção e a função eficaz, mas não afecta a especificidade do antigénio.