I. Introducere
II. Monomerului și Dimerului Structura
III. Interacțiuni cu ADN-ul
IV. Referințe
Indicatii
vă Rugăm să lăsați comentarii/sugestii sau vă rugăm să confirmați utilizarea acestui site vizitand pagina noastră de feedback
Această expoziție afișează molecule în partea stângă a ecranului, și un text care abordează o structură-funcție de relațiile dintre moleculele din partea dreapta (mai jos). Utilizați bara de derulare din dreapta pentru a derula textul., Dacă utilizați alt browser decât Firefox (browserul recomandat pentru acest site), asigurați-vă că permiteți ferestre pop-up. În Chrome, puteți face clic pe pictograma pop-up blocker din partea dreaptă a barei de adrese..pentru a evoca randările moleculei care ilustrează anumite puncte, Faceți clic pe butoanele radio:
vă rugăm să faceți clic pe butoanele load PDB,, atunci când este prezent. pentru a reseta molecula, utilizați butoanele de resetare:
dacă redimensionați fereastra browserului, pur și simplu actualizați pagina pentru a restabili vizualizarea corectă.
I., Introducere
remarcabila moleculă în formă de gogoașă din stânga dvs. este subunitatea beta a ADN polimerazei III A E. coli (pol III). Această subunitate asigură procesivitatea remarcabilă a holoenzimei în timpul replicării ADN-ului. Procesivitatea se referă la capacitatea polimerazelor de a adăuga multe sute sau mii de nucleotide într-un lanț în creștere, fără a se disocia de șablon. Procesivitatea reprezintă parțial ratele rapide de sinteză a ADN-ului de către polimerazele ADN. De exemplu, E. coli își reproduce întregul genom în ~40 de minute (~80,000 bp/min)., Subunitatea pol III beta este o clemă în formă de inel care îmbrățișează ADN-ul într-o gaură centrală de 35 angstrom, legând restul pol III de șablon.
a reveni la începutul expoziție
II. Monomerului și Dimerului Structura
subunitate beta este un homodimer de două, 366 de aminoacizi monomeri, fiecare monomer furnizarea de o jumătate de clema. interfața dimer este o continuare nouă, peste limita monomerului, a unei structuri de foi beta, care nu poate fi distinsă de foile beta intra-monomer (o interfață este ilustrată aici).,ur legături de hidrogen puternice că link-ul de beta componente pe interfață, există mai multe alte legături ajutând la stabilizarea dimer, inclusiv:
interacțiuni hidrofobe ale aminoacizilor sidechains – R grupuri de phe106 și ile108 de un monomer pachet împotriva ile272 și leu273 de celelalte și formează un hidrofobe de bază;
legături ionice (sare poduri) între patru perechi de aminoacizi lanțuri laterale expuse la solvent (apă);
ionic bond perechi (arg96-glu300 și arg103-glu304), care sunt inaccesibile pentru solvent și că probabil forma deosebit de puternice legături ionice.,
proiectul doi carboxy termini de pe fața care leagă restul holoenzimei Pol III. Rețineți că această față conține bucle proeminente care sunt potrivite pentru a lega alte subunități pol III. fiecare monomer cuprinde trei domenii cu structură aproape identică, dar nu și secvență identică de aminoacizi. Domeniile amino, central și carboxi conțin fiecare un strat exterior de două foi beta care acceptă 2 helici alfa interiori. Astfel, miezul clemei dimerice este căptușit cu 12 helici alfa (2 helici/domeniu x 3 domenii/monomer x 2 monomeri).,
revenire la început de expoziție
III. Interacțiunea cu ADN-ul
35 Angstrom gaura de beta-dimer este suficient de mare pentru a găzdui dublu elicoidale de acid nucleic cu mic impediment steric fi modelat aici pentru B-ADN (~20 Angstrom diametru). Înclinarea celor 12 helici alfa centrali este similară datorită aranjamentului simetric al celor șase domenii. Axa fiecărei Helix alfa poate fi văzută ca fiind perpendiculară pe coloana vertebrală zahăr-fosfat a canelurilor ADN majore și minore atunci când ADN-ul este modelat perpendicular pe planul inelului clemei beta., Multe proteine care leagă ADN-ul conțin helice alfa care sunt orientate paralel cu coloana vertebrală a acidului nucleic. Această orientare permite helicelor Alfa să recunoască și să se încadreze în canelura majoră a ADN-ului țintă. În schimb, orientarea perpendiculară a helicelor clemei beta și a coloanei vertebrale ADN pare concepută pentru a împiedica accesul proteinei la canelura ADN și, prin urmare, pentru a facilita alunecarea rapidă a clemei de-a lungul axei ADN.,
aceste principii dețin interacțiunea cu duplexurile ADN-ARN (~25 Diametru Angstrom), găsite la locul de prindere inițială a subunității Beta la șablonul ARN-amorsat al începutului unui fragment Okazaki.