deci, de ce este atât de important săaflați despre structura proteinei? Ei bine, să luăm exemplula bolii Alzheimer, care afectează creierul. La anumiți oameni, pe măsură ce îmbătrânesc, proteinele și neuronii lor încep să se rătăcească și apoi formează agregate în afara neuronilor, și asta se numește amiloid. Deci, amiloidul este într-adevăr doarlumini de proteine rătăcite care arată cam așa., Și după cum puteți vedea, când acest amiloid se acumulează, începe să interfereze cu capacitatea neuronului de a trimite mesaje, iar acest lucru duce la demență și pierderi de memorie. Deci, dacă putem înțelege cum aceste proteine devin rătăcite în primul rând, atunci am putea găsi un leac pentru această boală debilitantă. Și pentru a înțelege cumproteinele devin greșite, trebuie să înțelegem mai întâi cumele devin pliate în mod corespunzător. Deci, înainte de a începe, vreau doarpentru a face o revizuire rapidă a Termenilor. Puteți avea un aminoacid, așa că voi scrie doar AA pentru aminoacizi., Și apoi poți avea doi aminoacizi care sunt legați împreunăprintr-o legătură peptidică. Deci, aceasta este o legătură peptidică. Și pe măsură ce adăugați mai mulți aminoacizi la acest lanț de aminoacizi, începeți să obțineți ceea ce se numește apolipeptidă, sau multe legături peptidice. Și fiecare aminoacidîn cadrul acestei polipeptide este apoi numit un reziduu. Și apoi proteinele constădin una sau mai multe polipeptide. Și așa voi folosi termeniipolipeptide și proteine interschimbabil. Deci, la nivelul cel mai de bază, aveți structura primară., Și structura primară doardescrie secvența liniară a aminoacizilor șieste determinată de legătura peptidică a fiecărui aminoacid. Deci, dacă ar fi să-mi iau amiloidexamplu de la boala Alzheimer și aș întinde această proteină până la capăt, atunci această secvență liniară este doar structura primară. Deci, mergând mai departe, noiau o structură secundară. Și structura secundară se referă doar la modul în care secvența liniară a aminoacizilor se pliază pe sine. Acest lucru este determinat deinteracțiunile osoase. Și acest lucru este determinatîn primul rând prin legături de hidrogen., Există două motivesau modele pe care ar trebui să le familiarizațicu, primul dintre care se numește Helix alfa. Și dacă ai lua această polipeptidă și ai înfășura-o în jurul ei într-o structură de tip bobină, exact așa, atunci ai helixul alfa. Și legăturile de hidrogen pur și simplu rulează în sus și în jos, stabilizând această structură acoperită. Și un alt motiv sau model cu care vă puteți familiariza este cu o foaie beta, șicare arată exact așa. Arată mai mult ca un model în zig-zag. Și foaia beta estestabilizate prin legături de hidrogen, la fel ca și așa., Și dacă aveți capetele amino și capetele carboxil se aliniază, așa, atunci această foaie estenumită foaie beta paralelă. Și apoi, invers, dacă aveți un singur polipeptidic care este apoi ambalaj uponitself la fel ca asta, și ai hydrogenbond stabilizarea așa, atunci aveți amino endcoming jurul și căptușeală cu carboxylend, și aveți un anti-paralel de configurare. Există un al treilea nivel ofprotein structura numita structura terțiară, andtertiary structură se referă la un higherorder de pliere într-un lanț polipeptidic., Așa că vă puteți gândi la ea ca la numeroasele pliuri diferite din cadrul unei polipeptide, care apoi se pliază din nou una peste alta. Și asta depinde deinteracțiune de grup la distanță, interacțiuni atât de îndepărtate. Și doar likesecondary structura, este stabilizedby legături de hidrogen, dar, de asemenea, someother interacțiuni care intră în joc, cum ar asvan der Waals interacțiuni. De asemenea, aveți hidrofobieambalarea și, de asemenea, formarea punților disulfidice. Deci, dacă explorăm ambalarea hidrofobă doar un pic mai mult aici — să zicem că avem o polipeptidă pliată sau o proteină., Și această proteină se găsește în interiormediul polar apos al interiorului unei celule. Deci, dacă avem apă peexteriorul acestei proteine, atunci vom găsi toate grupurile polare de pe exterior interacționând cu această apă. Și apoi pe interior, veți găsi grupurile nepolare sau hidrofobe care se ascund de apă. Punțile disulfidice, pe de altă parte, descriu o interacțiune carese întâmplă numai între cistine. Deci, cistinele sunt atip de aminoacizi care au un grup special de tiolca parte a lanțului său lateral., Și acest grup de tiol are un atom de sulf care poate deveni oxidat, și atunci când această oxidare are loc, veți obține formarea unei legături covalente între grupurile de sulf. Formarea unei punți disulfidice se întâmplă peexteriorul unei celule și aveți tendința de a vedea formarea grupurilor tiol separate pe interiorul unei celule. Și asta pentru căinteriorul celulei are antioxidanți, care generează un mediu reducător. Și din moment ce exteriorul acell nu are acești antioxidanți, obțineți un oxidantmediu., Dacă v-aș întreba ce Mediu favorizează formarea punților sulfidice, ați spune că spațiul extracelular o face. Apoi, există o finalănivel de structură proteică, și care se numeștestructura cuaternară. Și structura cuaternarădescrie legătura dintre polipeptide multiple. Aceleași interacțiuni caredetermina structura terțiară joacă un rol înstructura terțiară. Să zicem că am o polipeptidă pliată, două polipeptide pliate, și o treime și o pătrime. Structura cuaternară este descrisă de interacțiunile dintreaceste patru polipeptide., Și în cadrul structurii completedproteine, fiecare polipeptidă individualăeste numit o subunitate. Deoarece această proteinăare patru subunități, se numește tetramer. Dacă aș avea două subunități, s-ar numi dimer,trei s-ar numi trimer, și atunci orice de mai sus patru se numește multimer. Deci, termenul pentru o proteină completîn mod corespunzător pliat în sus se numește corectformarea unei proteine. Și pentru a obțineconfirmarea corectă, trebuie să aveți structura primară corectă, structura secundară,structura terțiară și structura cuaternară., Și dacă oricare dintre aceste niveluri ale structurii proteice s-ar descompune,atunci începeți să aveți rătăciri,ceea ce poate contribui apoi la oricare dintre stările de boală.