Imunoglobuline (Ig) necesită plierea corectă și ansamblul de ambele grele (H) si lumina (L) lanțuri pentru a forma un funcțională H2L2 dimer, care este secretat de celulele plasmatice. Acest proces depinde de reticulul endoplasmatic (ER) chaperone BiP, care vizează moleculele IG pliate sau asamblate necorespunzător pentru degradare., În timp ce investighează mecanism de joasă IgG3 secreție, am identificat o mutatie missense L368P în Ch3 regiune a omului gamma3 H-lanț, care a fost asociată cu afectarea secreției de intact și funcțional Ig. Non-secretat H-lanțuri afișat mai lent migrare electroforetică decât secretat H lanțuri, în concordanță cu ei fiind glicozilată la URGENȚE, dar nu pe deplin prelucrate în aparatul golgi și calea secretorie. Revenirea de la codonul mutant la tipul sălbatic de restaurat secreția de IgG3, care afișează aceeași amendă specificitate pentru antigen non-secretat IgG3., Cu toate acestea, IgG3 non-secretat nu a fost opsonic într-un test de fagocitoză in vitro. Rezultatele indică faptul că plierea corectă a domeniului IgG3 Ch3 este esențială pentru secreție și funcție eficientă, dar nu afectează specificitatea pentru antigen.