joten miksi on niin tärkeää kertoa proteiinin rakenteesta? Otetaan esimerkiksi Alzheimerin tauti, joka vaikuttaa aivoihin. Tietyissä ihmisissä proteiinit ja niiden hermosolut alkavat harhautua ja muodostavat aggregaatteja hermosolujen ulkopuolella, ja Tätä kutsutaan amyloidiksi. Amyloidi on siis vain tämän näköisiä, huonosti sidottuja proteiineja., Kuten näette, asthis amyloidi kerääntyy, se alkaa puuttua neuronin kykyyn lähettää viestejä, ja tämä johtaa dementiaan ja muistinmenetykseen. Joten jos voimme ymmärtää howthese proteiineja tullut väärin laskostuneet ensimmäinen paikka,sitten voimme ehkä löytää parannuskeino tästä heikentävä sairaus. Ja ymmärtää, mitenproteiinit tulevat väärin, meidän on ensin ymmärrettävä, miten ne tulevat oikein taitettu. Joten ennen kuin aloitamme, haluan tehdä pikaisen arvion ehdoista. Saat yhden aminoacidin, joten kirjoitan AA: n aminohapolle., Ja sitten voi olla kaksi aminohappoa, jotka liittyvät toisiinsa peptidisidoksella. Tämä on peptidisidos. Ja kun tähän ketjuun lisätään yhä enemmän aminohappoja, alkaa saada niin sanottuja apolypeptidisidoksia eli monia peptidisidoksia. Ja jokainen aminohappo, jolla on tämä polypeptidi, kutsutaan jäännökseksi. Ja sitten proteiinit koostuvat yhdestä tai useammasta polypeptidistä. Joten käytän termspolypeptidia ja proteiinia vaihdellen. Eli perustasolla on perusrakenne., Ja primaarirakenne justdescribes lineaarinen sekvenssi aminohappoja, andit määritetään peptidi bondlinking kunkin aminohapon. Joten jos olisin ottaa minun amyloidexample Alzheimerin tauti ja venytän sitä proteiinia koko matkan, niin tämä lineaarinen sekvenssi on vain perusrakenne. Joten eteenpäin, meillä on toissijainen rakenne. Ja toissijainen structurejust viittaa siihen, miten lineaarinen sekvenssi ofamino hapot taittuu päälle itseään. Tämä on määritetty bybackbone interaktioita. Ja tämä määritetään vetysidoksilla., On olemassa kaksi motifsor kuvioita, jotka sinun pitäisi olla familiarwith, joista ensimmäinen on nimeltään alfa-helix. Ja jos toit tämän polypeptidin ja käärit sen ympärille kelamaisen rakenteen, juuri niin, sinun täytyy avata alfa helix. Vetysidokset valuvat ylös ja alas vakauttaen tämän kasautuneen rakenteen. Ja toinen motiivi tai patternthat voit olla perehtynyt on beta-levyn, se vain näyttää tältä. Se näyttää enemmän siksak-kuviolta. Beetalevy on stabilisoitu vetysidoksilla., Ja jos sinulla on amino End ja karboksyylipäät line up, kuten niin, niin tämä arkki on nimeltään rinnakkainen beta-arkki. Ja sitten toisaalta, jos sinulla on yhden polypeptidi että on sitten käärimistä jopa uponitself aivan kuten tämä, ja sinulla on hydrogenbond vakauttava kuten niin, niin sinulla on amino endcoming ympäri ja vuori ylös carboxylend, ja sinulla on anti-rinnakkain kokoonpano. Siellä on kolmannen tason lähteenä rakennetta kutsutaan korkea-asteen rakenne, andtertiary rakenne vain viittaa higherorder taitto sisällä polypeptidi ketju., Ja niin voit tavallaan ajatella ofit kuin monet eri taittuu sisällä polypeptidi, joka taittuu toisiinsa uudelleen. Ja niin tämä riippuu resistant ryhmävuorovaikutuksesta, niin etäisestä vuorovaikutuksesta. Ja vain likesecondary rakenne, se on stabilizedby vetysidokset, mutta sinulla on myös joku toinen yhteisvaikutuksia, jotka tulevat peliin, niin asvan der Waalsin vuorovaikutuksia. Sinulla on myös hydrofobicpacking, ja myös disulfidi sillan muodostumista. Joten jos tutkimme hydrofobispacking vain hieman enemmän täällä — sano, että meillä on foldedup polypeptidi tai proteiinia., Ja tämä proteiini löytyy kanssavetinen napa-ympäristön sisätilojen solun. Joten jos meillä on vettä theexterior tämän proteiinia, niin löydämme painopisteen polar ryhmien ulkoa interactingwith tämä vesi. Ja sitten sisämaassa, löydät nonpolaarinen tai hydrofobinen ryhmähyppy vedestä. Disulfidisillat taas kuvaavat interaktiota, jota tapahtuu vain kystiinien välillä. Kystiinit ovat siis aminohappotyypiltään sellaisia, että niiden sivuketjuun kuuluu erityinen tioliryhmä., Ja tämä tioli grouphas rikki atomi, joka voi tulla hapettunut, andwhen tämä hapettuminen tapahtuu, saat formationof kovalenttinen sidos rikki ryhmien välillä. Muodostumista raskaan disulfidi silta tapahtuu theexterior solu, ja sinulla on taipumus nähdä että erottaa tioli-ryhmien theinterior solun. Ja tämä johtuu siitä, että solun takasisustus on antioksidantteja, jotka vähentävät ympäristöä. Ja koska acellin ulkoapäin ei ole näitä antioksidantteja, saat hapettumisympäristön., Joten jos kysyisin teiltä, mikä ympäristö suosii siltojen muodostumista, sanoisitte, että soluton tila suosii. Sitten on yksi finalllevel proteiinirakenteen, ja se on nimeltään Quaternary rakenne. Ja Kvaternaariset strukturedescribes liimaus välillä useita polypeptidejä. Samat interaktiot, jotkamäärittävät tertiäärirakennetta, ovat tärkeässä asemassa tiedustelurakenteessa. Sanotaan, että olen taitellut polypeptidin, kaksi taitettua polypeptidiä ja kolmas ja neljäs. Kvaternarakenne kuvataan interaktiot betweenthese neljä polypeptidien., Ja completedprotein-rakenteen sisällä jokainen yksittäinen polypeptidi on nimitetty alayksiköksi. Koska tällä proteinilla on neljä alayksikköä, sitä kutsutaan tetrameeriksi. Ja jos minulla olisi kaksi alayksikköä, sitä kutsuttaisiin dimeeriksi,kolmea kutsuttaisiin trimeriksi, ja sitten mitä tahansa edellä mainittua kutsutaan multimeeriksi. Joten termi completelyproodly taitettu proteiini kutsutaan asianmukainenproteiini. Ja saavuttaa asianmukainen vahvistuksen, sinulla on oltava correctprimary rakenne, toissijainen rakenne,korkea-asteen rakenne, ja kvaternäärinen rakenne., Ja jos jokin näistä vaikuttaa proteiinin rakenne oli murtaa,sitten alkaa olla misfolding,jotka voivat sitten edistää tahansa useita tauti todetaan.