Introduzione
II. Monomero e Dimero Struttura
III. Interazioni con il DNA
IV. Riferimenti
Indicazioni
si Prega di lasciare commenti o suggerimenti, si prega di confermare l’uso di questo sito visitando la nostra pagina di feedback
Questa mostra visualizza molecole nella parte sinistra dello schermo, e il testo che affronta le relazioni struttura-funzione delle molecole nella parte destra (sotto). Utilizzare la barra di scorrimento a destra per scorrere il testo., Se si utilizza un browser diverso da Firefox (il browser consigliato per questo sito), assicurarsi di consentire i popup. In Chrome, è possibile fare clic sull’icona popup blocker nella parte destra della barra degli indirizzi..
Per evocare i rendering della molecola che illustrano punti particolari, fare clic sui pulsanti di opzione:
Fare clic sui pulsanti carica PDB, , quando presente.
Per ripristinare la molecola, utilizzare i pulsanti di reset:
Se si ridimensiona la finestra del browser, è sufficiente aggiornare la pagina al fine di ripristinare la corretta visualizzazione.
I., Introduzione
La notevole molecola a forma di ciambella alla tua sinistra è la subunità beta della DNA polimerasi III di E. coli (pol III). Questa subunità prevede la notevole processività dell’oloenzima durante la replicazione del DNA. La processività si riferisce alla capacità delle polimerasi di aggiungere molte centinaia o migliaia di nucleotidi a una catena in crescita senza dissociarsi dal modello. La processività rappresenta parzialmente i rapidi tassi di sintesi del DNA da parte delle DNA polimerasi. Ad esempio, E. coli replica il suo intero genoma in ~40 minuti (~80.000 bp/min)., La subunità beta pol III è un morsetto a forma di anello che abbraccia il DNA in un foro angstrom centrale 35, legando il resto di pol III al modello.
ritorno all’inizio della mostra
II. Monomero e dimero Struttura
La subunità beta è un omodimero di due, 366 monomeri di aminoacidi, ogni monomero fornendo una metà del morsetto.
L’interfaccia del dimero è una nuova continuazione, attraverso il confine del monomero, di una struttura di fogli beta, indistinguibile dai fogli beta intra-monomeri (un’interfaccia è illustrata qui).,ur forti legami idrogeno link che la beta di fili attraverso l’interfaccia, ci sono diversi altri legami contribuendo a stabilizzare il dimero, tra cui:
interazioni idrofobiche di aminoacidi sidechains – R gruppi di phe106 e ile108 di un monomero pack contro ile272 e leu273 dell’altro e formano un nucleo idrofobico;
legami ionici (sale ponti) tra le quattro coppie di catene laterali degli amminoacidi esposte al solvente (acqua);
legame ionico coppie (arg96-glu300 e arg103-glu304) che sono inaccessibili a solvente e che probabilmente forma particolarmente forti legami ionici.,
I due carbossi termini si proiettano dalla faccia che lega il resto dell’oloenzima Pol III. Si noti che questa faccia contiene loop prominenti che sono adatti per legare altre subunità pol III.
Ogni monomero comprende tre domini con struttura quasi identica, ma non identica sequenza aminoacidica. I domini amminici, centrali e carbossi ospitano ciascuno uno strato esterno di due fogli beta che supportano 2 eliche alfa interne. Pertanto, il nucleo del morsetto dimerico è rivestito con 12 alfa eliche (2 eliche/dominio x 3 domini/monomero x 2 monomeri).,
ritorno all’inizio della mostra
III. Interazione con il DNA
Il foro di 35 Angstrom del dimero beta è abbastanza grande da ospitare l’acido nucleico a doppia elica con un piccolo ostacolo sterico come modellato qui per il B-DNA (~20 Angstrom di diametro). L’inclinazione delle 12 eliche alfa centrali è simile a causa della disposizione simmetrica dei sei domini. L “asse di ogni alfa elica può essere visto per essere perpendicolare alla spina dorsale zucchero-fosfato di entrambi i solchi del DNA maggiore e minore quando il DNA è modellato perpendicolare al piano dell” anello morsetto beta., Molte proteine che legano il DNA contengono alfa eliche orientate parallelamente alla spina dorsale dell’acido nucleico. Questo orientamento consente alle eliche alfa di riconoscere e inserirsi nella scanalatura principale del DNA bersaglio. Al contrario, l’orientamento perpendicolare delle eliche beta clamp e della spina dorsale del DNA sembra progettato per impedire l’accesso della proteina alla scanalatura del DNA e quindi per facilitare il rapido scorrimento del morsetto lungo l’asse del DNA.,
Questi principi valgono per l’interazione con i duplex DNA-RNA A-forma (~25 Angstrom di diametro), trovati nel sito di bloccaggio iniziale della subunità Beta sul modello innescato dall’RNA dell’inizio di un frammento di Okazaki.