Prionoses sono un gruppo di umani e animali di malattie neurodegenerative causate da prioni, gli agenti patogeni diversi da batteri, funghi, parassiti, viroidi e virus. Nonostante le ricerche intensive negli ultimi tre decenni, nessun acido nucleico è stato trovato all’interno dei prioni e dati sperimentali considerevoli sostengono che i prioni sono composti esclusivamente da proteine (glicoproteine)., La proteina prionica normale (PrPC) è codificata da un gene presente in tutte le cellule nucleari dell’uomo e di altri mammiferi, ma è espressa costitutivamente principalmente nei neuroni. Il PrPC è sensibile alla proteasi e non patogenico, ma può essere modificato nella forma patologica e resistente alla proteasi designata PrPSC che è essenziale per l’infettività. Le malattie da prioni si manifestano come disturbi infettivi, genetici o sporadici e sono anche chiamate encefalopatie spongiformi trasmissibili (TSE). TSE culminano con una degenerazione progressiva e fatale del SNC., Le prionosi umane includono la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD), kuru, la sindrome di Gerstman-Sträussler-Scheinker (GSS) e l’insonnia familiare fatale (FFI). Nei mammiferi, più di 15 specie diverse sono state descritte per soffrire di disturbi da prioni fino ad ora. La scrapie di pecore e capre è la più antica e la più studiata delle malattie da prioni., Si ritiene che l’encefalopatia spongiforme bovina (BSE) e l’encefalopatia di visone trasmissibile derivino dall’alimentazione di prodotti animali infetti da scrapie, mentre la BSE è stata identificata nella trasmissione a topi, gatti domestici, due specie esotiche di ruminanti e scimmie. Più di 20 casi di forma clinicamente e patologicamente atipica di CJD, denominata” nuova variante ” CJD (vCJD) sono stati riconosciuti in persone insolitamente giovani nel Regno Unito. Vi è una forte evidenza che lo stesso ceppo di prioni è coinvolto sia nella BSE che nella vCJD., Esso suggerisce la rottura della barriera di specie che si traduce nella diffusione della BSE all’uomo, in termini di esposizione alimentare. Comprendere la funzione delle proteine prioniche e la loro modifica alla forma patologica può dare una nuova visione dei meccanismi eziologici e patogeni anche di altre malattie causate da proteine aberranti, tra cui il morbo di Alzheimer, la sclerosi laterale amiotrofica e il morbo di Parkinson. (Tab. 4, Fig. 3, Rif. 76.)