antilichaam isoptypes
bij zoogdieren worden antilichamen onderverdeeld in vijf isoptypes: IgG, IgM, IgA, IgD en IgE, gebaseerd op het aantal y-eenheden en het type zware keten.,id=”66a3850815″>
IgA2
α2
Most produced Ig., Gevonden in mucosale gebieden, zoals de darm, respiratoire en urogenitale tractus, en voorkomt hun kolonisatie door ziekteverwekkers. Bestand tegen spijsvertering en wordt uitgescheiden in melk.
de Functie onduidelijk is., Werkt met IgM in B-cel ontwikkeling; meestal B-cel gebonden
IgG2a IgG2b
IgG3
IgG4
Major Ig in serum. Provides the majority antibody based in immunity against invading pathogens. Moderate complement fixer. IgG3 can cross placenta.,
zware ketens
het aanwezige type zware keten definieert de klasse van een antilichaam. Er zijn vijf typen zware zoogdierketens die met Griekse letters worden aangeduid: α, δ, ε, γ en μ. Deze ketens worden gevonden in respectievelijk Iga -, IGD -, ige -, IgG-en IgM-antilichamen. Zware ketens verschillen in grootte en samenstelling; α En γ bevatten ongeveer 450 aminozuren, terwijl μ en ε ongeveer 550 aminozuren hebben.
elke zware keten heeft twee regio ‘ s, de constante regio en de variabele regio., Het constante gebied is identiek in alle antilichamen van hetzelfde isotype, maar verschilt in antilichamen van verschillende ISO-types. Zware ketens γ, α en δ hebben een constant gebied dat bestaat uit drie tandem IG-domeinen en een scharniergebied voor extra flexibiliteit, zware ketens μ en ε hebben een constant gebied dat bestaat uit vier immunoglobulinedomeinen. Het variabele gebied van de zware keten verschilt afhankelijk van de B-cel die het produceerde, maar is hetzelfde voor alle antilichamen die door één enkele B-cel of B-celkloon worden geproduceerd., Het variabele gebied van elke zware keten is ongeveer 110 aminozuren lang en bestaat uit één enkel IG-domein.
Lichtketens
bij zoogdieren zijn er slechts twee soorten lichtketens, λ En κ. Een lichte keten heeft twee opeenvolgende domeinen: een constant domein en een variabel domein. De geschatte lengte van een lichte keten is 211-217 aminozuren. Elk antilichaam bevat twee lichte ketens die altijd identiek zijn. Andere types van lichte kettingen, zoals de iota (ι) keten, worden gevonden in lagere gewervelde dieren zoals Chondrichthyes en Teleostei.,
F (ab) en Fc-regio ‘s
De Y-vorm van een antilichaam kan in drie secties worden verdeeld: twee F(ab) – regio’ s en een Fc-regio. De gebieden van F(ab) bevatten het veranderlijke domein dat aan verwante antigenen bindt. Het FC-fragment verstrekt een bandplaats voor endogene Fc-receptoren op de oppervlakte van lymfocyten, en is ook de plaats van band voor secundaire antilichamen. Bovendien kunnen de kleurstof en de enzymen covalent met antilichamen op het Fc-deel van het antilichaam voor experimentele visualisatie worden verbonden.,
Deze drie gebieden kunnen worden gesplitst in twee F(ab) en één Fc fragmenten door het proteolytische enzym pepsine. De fragmenten van het antilichaam hebben duidelijke voordelen in bepaalde immunochemische technieken. Het fragmenteren van IgG-antilichamen is soms nuttig omdat F (ab) fragmenten (1) het antigeen niet zullen neerslaan en (2) niet door immune cellen in levende studies wegens het ontbreken van een Fc-gebied zullen worden gebonden. Vaak, vanwege hun kleinere grootte en gebrek aan crosslinking (wegens verlies van het Fc-gebied), worden F(ab) fragmenten radioactief gelabeld voor gebruik in functionele studies., De fragmenten van Fc worden vaak gebruikt als Receptorblokkerende agenten van Fc in immunohistochemical het bevlekken.
Aanbevolen Inhoud
- leer meer over de voordelen van F(ab) en F (ab’)2 fragmenten.
- keer terug naar de antibody guide.
- Bekijk onze eenvoudig te volgen videoprotocollen.