Inleiding
II. Monomeer en Dimeer Structuur
III. Interacties met DNA
IV. Referenties
Routebeschrijving
laat opmerkingen/suggesties of bevestig het gebruik van deze site door uw bezoek aan onze feedback pagina
Deze tentoonstelling toont moleculen in het linker gedeelte van het scherm, en de tekst die adressen structuur-functie relaties van de moleculen in het rechter gedeelte (onderaan). Gebruik de schuifbalk rechts om door de tekst te bladeren., Als u gebruik maakt van een andere browser dan Firefox (de aanbevolen browser voor deze site), moet u pop-ups toestaan. In Chrome, u kunt klikken op de pop-up blocker pictogram in het rechter deel van de adresbalk..
om weergaven op te roepen van het molecuul dat bepaalde punten illustreert, klikt u op de keuzerondjes:
klik op de PDB-knoppen laden, indien aanwezig.
om het molecuul te resetten, gebruik je de resetknoppen:
als je het formaat van je browservenster wijzigt, vernieuw je de pagina om de juiste weergave te herstellen.
I., Inleiding
het opmerkelijke, donutvormige molecuul links is de bèta-subeenheid van DNA-polymerase III van E. coli (pol III). Deze subeenheid voorziet in de opmerkelijke processiviteit van het holoenzyme tijdens de replicatie van DNA. Processivity verwijst naar capaciteit van polymerases om vele honderden of duizenden nucleotiden aan een groeiende ketting toe te voegen zonder van het malplaatje te scheiden. Processiviteit is gedeeltelijk verantwoordelijk voor de snelle snelheid van DNA-synthese door DNA-polymerasen. Bijvoorbeeld, herhaalt E. coli zijn volledige genoom in ~ 40 minuten (~80.000 bp/min)., De BÃ ta-subeenheid pol III is een ringvormige klem die DNA in een centrale angstrom-gat van 35 omarmt, die de rest van pol III aan het malplaatje bindt.
keer terug naar het begin van de expositie
II. monomeer en Dimeerstructuur
De bètasubeenheid is een homodimer van twee, 366 aminozuurmonomeren, waarbij elk monomeer de helft van de klem levert.
De dimeer-interface is een nieuwe voortzetting, over de monomeergrens, van een betabladstructuur, niet te onderscheiden van intra-monomeer bètabladen (één interface wordt hier geïllustreerd).,ur sterke waterstofbruggen die de beta-strengen over de interface, zijn er verschillende andere verbanden helpen bij het stabiliseren van het dimeer, waaronder:
hydrofobe interacties van het aminozuur sidechains – R groepen van phe106 en ile108 van een monomeer pack tegen ile272 en leu273 van de andere vorm en een hydrofobe kern;
ionische bindingen (zout bruggen) tussen de vier paren van het aminozuur zijketens blootgesteld aan oplosmiddelen (water);
ionische bond paren (arg96-glu300 en arg103-glu304) die niet toegankelijk zijn voor oplosmiddelen en die waarschijnlijk vormen een bijzonder sterke ionische bindingen.,
the two carboxy termini project from the face that binding the restant of the Pol III holoenzym. Merk op dat dit gezicht prominente lussen bevat die goed geschikt zijn om andere pol III-subeenheden te binden.
elk monomeer bestaat uit drie domeinen met een vrijwel identieke structuur, maar niet een identieke aminozuursequentie. De amino -, centrale en carboxy-domeinen bevatten elk een buitenlaag van twee bètabladen Die 2 binnenste Alfa-helices ondersteunen. Zo is de kern van de dimere klem bekleed met 12 alpha helices (2 helices/domein x 3 domeinen/monomeer x 2 monomeren)., III. interactie met DNA
het gat van 35 Angstrom van het bèta-dimeer is groot genoeg om dubbel spiraalvormig nucleïnezuur met weinig sterische hinder op te nemen, zoals hier voor B-DNA (~20 Angstrom diameter) wordt gemodelleerd. De helling van de 12 centrale Alfa helices is vergelijkbaar door de symmetrische rangschikking van de zes domeinen. De as van elke alpha-helix kan loodrecht op de suiker-fosfaat backbone van zowel belangrijke als minder belangrijke groeven van DNA worden gezien wanneer DNA loodrecht op het vlak van de bètaklemring wordt gemodelleerd., Vele DNA-bindende proteã nen bevatten alpha-helices die parallel aan de nucleic zure backbone worden georiënteerd. Deze oriëntatie staat de alpha-helices toe om in de belangrijke groef van doeldna te erkennen en te passen. In tegenstelling, schijnt de loodrechte oriëntatie van de BÃ taklem helices en de ruggegraat van DNA ontworpen om toegang van de proteã ne tot of de groef van DNA te verhinderen en daarom snelle het glijden van de klem langs de as van DNA te vergemakkelijken.,
deze principes gelden voor interactie met DNA-RNA-duplexen van A-vorm (~25 Angstrom diameter), gevonden op de plaats waar de bèta-subeenheid in de RNA-geprimede sjabloon van het begin van een Okazaki-fragment wordt geklemd.