I. Inledning
II. Monomer och Dimer Struktur
III. Interaktioner med DNA –
IV. Hänvisningar
Vägbeskrivning
du lämna synpunkter/förslag eller vänligen bekräfta användning av denna webbplats genom att besöka vår feedback-sida.
Denna utställning visar molekyler i den vänstra delen av skärmen, och text som behandlar struktur-funktionssamband av de molekyler som finns i den högra delen (nedan). Använd rullningslisten till höger för att bläddra igenom texten., Om du använder andra webbläsare än Firefox (den rekommenderade webbläsaren för den här webbplatsen), var noga med att tillåta popup-fönster. I Chrome kan du klicka på ikonen popup blocker i den högra delen av adressfältet..
för att framkalla renderingar av molekylen som illustrerar särskilda punkter, klicka på radioknapparna:
vänligen klicka på Ladda PDB-knapparna,, när de är närvarande.
för att återställa molekylen, använd återställningsknapparna:
om du ändrar storlek på webbläsarfönstret, uppdatera bara sidan för att återställa korrekt visning.
I., Inledning
den anmärkningsvärda donutformade molekylen till vänster är beta-subenheten av DNA-polymeras III av E. coli (pol III). Denna subenhet ger den anmärkningsvärda processiviteten hos holoenzymet under DNA-replikation. Processivitet hänvisar till polymeraser förmåga att lägga till många hundratals eller tusentals nukleotider till en växande kedja utan att dissociera från mallen. Processivitet står delvis för den snabba hastigheten av DNA-syntes genom DNA-polymeraser. Till exempel replikerar E. coli hela dess Genom i ~40 minuter (~80.000 bp/min)., Pol III beta subenheten är en ringformad klämma som omfamnar DNA i en central 35 angstrom hål, tethering resten av pol III till mallen.
återgå till början av utställningen
II. Monomer och Dimerstruktur
beta-subenheten är en homodimer av två, 366 aminosyramonomerer, varje monomer som ger hälften av klämman.
dimer-gränssnittet är en ny fortsättning, över monomergränsen, av en beta-arkstruktur, som inte kan skiljas från beta-ark med intra-monomer (ett gränssnitt illustreras här).,ur starka vätebindningar som länk beta-strängar över gränssnittet, det finns flera andra kopplingar att hjälpa till att stabilisera dimer, bland annat:
hydrofoba interaktioner av aminosyror sidechains – R grupper av phe106 och ile108 av en monomer pack mot ile272 och leu273 av den andra och bildar en hydrofob kärna.
ionic bonds (salt broar) mellan fyra par av aminosyrornas sidokedjor exponeras för lösningsmedel (vatten);
jonisk bindning par (arg96-glu300 och arg103-glu304) som är oåtkomliga för lösningsmedel och som sannolikt utgör särskilt starka ionic bonds.,
De två carboxy termini projektet från ansiktet som binder resten av Pol III holoenzyme. Observera att detta ansikte innehåller framträdande slingor som är väl lämpade för att binda andra pol III-subenheter.
varje monomer består av tre domäner med nästan identisk struktur, men inte identisk aminosyrasekvens. De amino -, centrala och karboxy domänerna har varje ett yttre lager av två beta-ark som stöder 2 inre alfa-helicer. Sålunda är kärnan i den dimera klämman fodrad med 12 alfa helices (2 helices/domain x 3 domains/monomer x 2 monomerer).,
återgå till början av utställningen
III. interaktion med DNA
35 Angstrom hålet i beta dimer är tillräckligt stor för att rymma dubbel spiral nukleinsyra med lite steric hinder som modelleras här för B-DNA (~20 Angstrom diameter). Lutningen på de 12 centrala alpha helices är liknande på grund av det symmetriska arrangemanget av de sex domänerna. Axeln för varje alfa-helix kan ses vara vinkelrät mot sockerfosfatbacken i både stora och mindre DNA-spår när DNA: t modelleras vinkelrätt mot beta-klämringens plan., Många DNA-bindande proteiner innehåller alfa helices som är orienterade parallellt med nukleinsyrans ryggrad. Denna orientering gör det möjligt för alpha helices att känna igen och passa in i det stora spåret av mål-DNA. Däremot verkar den vinkelräta orienteringen av beta clamp helices och DNA backbone utformad för att förhindra åtkomst av proteinet till antingen DNA-spåret och därför för att underlätta snabb glidning av klämman längs DNA-axeln.,
dessa principer håller för interaktion med A-form DNA-RNA-duplexer (~25 Angstrom diameter), som finns på platsen för initial fastspänning av Beta-subenheten vid rna-primed-mallen i början av ett Okazaki-fragment.