så varför är det så viktigt attlära sig om proteinstruktur? Tja, låt oss ta exempelav Alzheimers sjukdom, som påverkar hjärnan. Så i vissa människor som deålder, proteiner och deras neuroner börjar bli missfoldade ochdå bildar aggregat utanför neuronerna, ochDetta kallas amyloid. Så amyloid är verkligen baraklumpar av misfolded proteiner som ser lite ut så här., Och som du kan se, som denna amyloid bygger upp, börjar den interferera med neuronens förmåga att skicka meddelanden, och detta leder till demens och minnesförlust. Så om vi kan förstå hur dessa proteiner blir misfolded i första hand, då kan vi kanske hitta ett botemedel mot denna försvagande sjukdom. Och för att förstå hurproteiner blir missfoldade måste vi först förstå hurde blir ordentligt vikta. Så innan vi börjar vill jag bara göra en snabb översyn av villkoren. Du kan få en aminosyra, så jag skriver AA för aminosyra., Och då kan duha två aminosyror som är kopplade tillsammansmed en peptidbindning. Så det här är en peptidbindning. Och när du lägger till meroch fler aminosyror till denna kedja avaminosyror börjar du få vad som kallas apolypeptid eller många peptidbindningar. Och varje aminosyra i denna polypeptid kallas sedan en återstod. Och sedan består proteiner av en eller flera polypeptider. Och så kommer jag att använda termenpolypeptid och protein utbytbart. Så på den mest grundläggande nivån har du primär struktur., Och primär struktur barabeskriver den linjära sekvensen av aminosyror, ochDen bestäms av peptidbindningen varje aminosyra. Så om jag skulle ta min amyloidexempel från Alzheimers sjukdom och jag sträcker ut det proteinet hela vägen, då är denna linjära sekvens bara den primära strukturen. Så då går vi vidare, Vihar sekundär struktur. Och sekundär struktur hänvisar bara till det sätt som den linjära sekvensen avaminosyror viks på sig själv. Detta bestäms avbackbone interaktioner. Och detta bestämsprimariskt av vätebindningar., Det finns två motiveller mönster som du borde vara bekantmed, den första kallas en alfa helix. Och om du skulle ta den här polypeptiden och linda den runt den själv i en spiralliknande struktur, precis som så, då har du alfahelixen. Och vätebindningarna bara springa upp och ner, stabilisera den härkolade strukturen. Och ett annat motiv eller mönsteratt du kan vara bekant med är med ett beta-ark, ochDet ser bara ut så här. Det ser mer ut som ett zigzagmönster. Och beta-arket ärstabiliserat av vätebindningar, precis som så., Och om du har aminoslutenoch karboxyländarna radas upp, så är det här arketkallas ett parallellt beta-ark. Och sedan omvänt, om duhar en enda polypeptid som sedan omsluter sig själv precis så här, och du har hydrogenbond stabiliserande så, då har du den amino änden som kommer runt och ställer upp med karboxylenden, och du har en anti-parallell konfiguration. Det finns en tredje nivå avproteinstruktur som kallas tertiär struktur, ochtertiär struktur hänvisar bara till en högreordning för vikning inom en polypeptidkedja., Och så kan du typ av tänka pådet som de många olika veck inom en polypeptid, somsedan vika på varandra igen. Och så beror detta påavlägset gruppinteraktion, så avlägsna interaktioner. Och precis som den andra strukturen stabiliseras den av vätebindningar, men du har också några andra interaktioner som spelar in, till exempelvan der Waals interaktioner. Du har också hydrofobiskpackning, och även disulfidbrobildning. Så om vi utforskar hydrofobicpacking bara lite mer här borta-säg att vi har en foldedup polypeptid eller protein., Och detta protein finns medinden vattniga polära miljön i en Cells inre. Så om vi har vatten påexteriör av detta protein, då hittar vi allof polargrupperna på utsidan interaktionmed detta vatten. Och sedan på insidan skulle du hitta den icke-polära eller hydrofoba gruppengödsel från vattnet. Disulfidbroar beskriver å andra sidan en interaktion somDet förekommer endast mellan cystiner. Så cystiner är atyp av aminosyra som har en speciell tiolgruppsom en del av dess sidokedja., Och denna tiolgruphar en svavelatom som kan oxideras, ochnär denna oxidation inträffar får du formationenav en kovalent bindning mellan svavelgrupperna. Bildandet av en disulfidbro händer påexteriören i en cell, och du tenderar att sebildningen av separerade tiolgrupper påinteriören i en cell. Och det beror på attinteriören i cellen har antioxidanter, vilkagenerera en reducerande miljö. Och eftersom utsidan av acell saknar dessa antioxidanter får du en oxidationmiljö., Så om jag skulle fråga dig vilken miljö som gynnar bildandet avdisulfidbroar, skulle du säga att det extracellulära utrymmet gör det. Då finns det en slutlignivå av proteinstruktur, och det kallaskvaternär struktur. Och kvaternär strukturbeskriver bindningen mellan flera polypeptider. Samma interaktioner sombestämma tertiär struktur spelar en roll ikartär struktur. Och så låt oss säga att jag haren vikad upp polypeptid, två vikta upp polypeptider och en tredjedel och en fjärde. Kvartärstrukturen beskrivs av interaktionerna mellan dessa fyra polypeptider., Och inom den fullbordadeproteinstrukturen kallas varje enskild polypeptide en subenhet. Eftersom detta proteinhar fyra subenheter kallas det en tetramer. Och så om jag skulleha två underenheter, skulle det kallas en dimer, tre skulle kallas en trimer, och sedan något ovanfyra kallas en multimer. Så termen för ett heltproperly vikta upp protein kallas ordentligtkonformation av ett protein. Och för att uppnårätt bekräftelse måste du ha rättprimary struktur,sekundär struktur, tertiär struktur och kvaternär struktur., Och om någon av dessa nivåer av proteinstruktur skulle bryta ner,börjar du ha misshandel, vilket sedan kan bidra till någon av ett antal sjukdomstillstånd.